该发明公开了一种基于双库协同机制的 KDD* 新系统 , 该系统是在 KDD 技术的基础上融入双库协同机制，即构建数据库与基础知识库的内在联系“通道”，从而用基础知识库去制约与驱动 KDD 的挖掘过程，改变 KDD 固有的运行机制，在结构与功能上形成了相对于 KDD 而言的一个开放的、优化的扩体。双库协同机制的引入，使得 KDD 在功能上得到了进一步的完善和提高 , 并诱发出若干新的结构模型，对知识发现系统的主流发展起着重要的推动作用。

本实用新型公开了用于集成电路的静电放电触发电路，通过在电路中设置由 NOMS  晶体管和 PMOS  晶体管组成的反相器、 BigFET  晶体管、低阈值电压 NMOS  晶体管使电路实现释放静电放电电流（ ESD ）的功能，且在电路中采用 NMOS  晶体管代替传统的电容器，在能够有效的释放静电放电（ ESD ）电流的同时，避免使用比较大的电阻和电容而带来的浪费芯片面积的问题。同时采用低阈值 MOS  管，使 BigFET  栅上的电荷快速泄放干净，没有漏电产生。

成果描述：本实用新型公开了一种新型的车牌识别处理设备,包括机体、显示屏、控制器面板、车牌信息录入模块和车牌拍摄模块,所述机体的顶部安装有摄像装置,所述显示屏与控制器面板镶嵌在机体的外表面上,且显示屏安装在控制器面板的上方,所述机体的两侧外壁上安装有照明灯,所述机体通过其底部端面安装的支撑腿安装在底座上,所述车牌信息录入模块的输出端与车牌信息储存模块的输入端电性连接,所述车牌信息储存模块的输出端与机体和车牌拍摄模块的输入端电性连接,所述车牌拍摄模块的输出端与车牌信息对比模块的输入端电性连接。本实用新型安装有照明灯,当光线强度不好时,照明灯可起到照明的作用,可使车牌照射的更加清楚,满足了工作的需求。市场前景分析：本实用新型安装有照明灯,当光线强度不好时,照明灯可起到照明的作用,可使车牌照射的更加清楚,满足了工作的需求。与同类成果相比的优势分析：国内领先

成果描述：本实用新型公开了一种信息安全保障的计算机,该计算机包括主机,固定在主机上的显示器,以及设置在主机上的隔离箱、USB接口、光驱和网络通信接口单元；且USB接口和光驱设置在隔离箱内,隔离箱上设有安全门；安全门上设有电子锁；网络通信接口单元包括内网接口、第一控制器、第一控制开关、外网接口、第二控制器、第二控制开关、选择开关、处理器和计算机网络接口。本计算机可防止他人通过数据传输接口对计算机中的数据进行转移和复制,还可以有效地保护内网系统的信息安全。市场前景分析：本计算机可防止他人通过数据传输接口对计算机中的数据进行转移和复制,还可以有效地保护内网系统的信息安全。与同类成果相比的优势分析：国内领先

成果描述：本实用新型公开了一种改进的钻孔灌注桩结构,包括桩体,所述桩体为圆柱体空腔结构,且桩体底端预留有沉渣层,沉渣层的顶部设有膨胀层,所述桩体内部垂直放置有钢筋笼,所述钢筋笼包括第一主筋和第二主筋,且第一主筋和第二主筋的顶端均焊接有挂钩,所述第一主筋和第二主筋的侧壁中上端均焊接有定位块,所述第一主筋的外壁焊接有箍筋和螺旋箍筋,且箍筋的横截面为正八边形。本实用新型钢筋笼横截面呈正八边形,且有螺旋箍筋固定,从而使整个桩体不管是纵向还是横向受力均匀,受用范围广,钢筋笼设有固定块和固定钢筋,在吊起时保证了整个钢筋笼不变形,沉渣层放置膨胀剂,可膨胀沉渣层加强桩基硬度。市场前景分析：本实用新型钢筋笼横截面呈正八边形,且有螺旋箍筋固定,从而使整个桩体不管是纵向还是横向受力均匀,受用范围广,钢筋笼设有固定块和固定钢筋,在吊起时保证了整个钢筋笼不变形,沉渣层放置膨胀剂,可膨胀沉渣层加强桩基硬度。与同类成果相比的优势分析：国内领先

将计算机自然语言处理方法和生物本体学方法结合起来，发展一套面向生物医学文献的数据挖掘技术，建立了一个文献挖掘平台。该平台可以对生物医学文献进行数据挖掘，发现隐含在文献中的生物学实体及其联系，发现深层次的生物医学知识，自动获取大量的第一手生物医学数据。例如，挖掘与人类基因相关的信息，挖掘蛋白质相关信息，发现基因的功能，发现基因与疾病之间，发现蛋白质之间的相互作用等。/line对于一组给定的文献，该平台首先进行句法分析和生物学术语标定，然后进行语义分析，提炼每条语句的生物学含义，提取文献中的生物医学关联特性，以发现文献中的基因、蛋白质、疾病以及它们的关系。

如何用工程科学的方法复现人手日常的抓握功能是一项挑战性的难题。我们发明了一种能复现人手自然抓握功能的机器人拟人手。它的独特之处在于它仅需四个电机就可驱动5指16关节的拟人手展现出卓越的抓握操作能力。由于独特的设计技术，使用者能够通过有限表面肌电信号（一种非侵入式的手段）随意地控制该手执行他们的运动意图，完成丰富的抓取功能。

本实用新型公开了一种可感知碰撞的采摘机器人伸缩臂，包括驱动伸缩部分和至少一组碰撞感知部分， 所述碰撞感知部分包括至少一个碰撞片、至少一个弹簧组件和至少一个开关组件；碰撞片设置于驱动伸缩 部分沿轴向的外部，开关组件设置于驱动伸缩部分的端部，弹簧组件的一端固定在碰撞片上，另一端固定在驱动伸缩部分的端部，弹簧组件的高度大于开关组件的高度。本实用新型结构简单，实现方便，能够提 高机器人整体的采摘效率和成功率。

为了测量Ξ??0 衰变绝对分支比，班勇教授课题组与北京航空航天大学、复旦大学、中科院高能物理研究所合作，利用位于日本筑波市的 Belle 实验收集的 772兆 B 介子对样本，对B− → Λ�−Ξ0衰变进行了单举和遍举测量。数据分析中，利用 ????Belle 实验中 B 介子总是成对产生的特性，在单举过程中，利用神经元网络的方 法使用了 1042 个衰变道首先进行一个B+介子标记，然后再通过Λ�− → p�??−??+,?? ̅ ?? 0 重 建 一 个 Λ� − 粒 子 。 在 标 记 的 B + 介 子 和 Λ� − 粒 子 的 反 冲 质 量 谱 上 观 测 到 了 清 楚??????的Ξ0 的信号，从而确定B− → Λ�−Ξ0 过程的存在并测量其衰变分支比B(B− → ??????Λ�−Ξ0)。在遍举过程中，不再标记信号B+介子，而是在重建Λ�−后，直接通过Ξ0 → ????????Ξ−π+，ΛK−π+和pK−K−π+重建Ξ??0粒子，测量得到以下三个连乘分支比:B(B− → Λ�−Ξ0)B(Ξ0 → Ξ−π+) , B(B− → Λ�−Ξ0)B(Ξ0 → ΛK−π+) 和 B(B− → Λ�−Ξ0)B(Ξ0 →?????? ?????? ?????? pK−K−π+)。结合单举和遍举的测量结果，首次给出了Ξ??0衰变绝对分支比:B(Ξ??0 →Ξ−π+) = (1.80 ± 0.50 ± 0.14)% , B(Ξ??0 → ΛK−π+) = (1.17 ± 0.37 ± 0.09)% 和 B(Ξ??0 → pK−K−π+) = (0.58 ± 0.23 ± 0.05)%。实验测量的结果将会被广泛应用 到和Ξ??0 衰变相关的测量中去。上述测量结果近期以“First Measurements of Absolute Branching Fractions of the Ξ??0 Baryon at Belle”为题在线发表在《物理评论快报》上【Phys. Rev. Lett. 122, 082001 (2019)】，物理学院技术物理系博士生李郁博为该论文的第一作 者、北京航空航天大学/复旦大学沈成平教授为通讯作者。上述研究工作得到了国家自然科学基金委、国家留学基金委和中国科学院 的资助。

泛素-蛋白酶体体系（Ubiquitin-Proteasome System，简称UPS）是细胞内最重要的蛋白质降解通路，对维持生物体内蛋白质的浓度平衡，以及对调控蛋白、错误折叠或受到损伤的蛋白的快速降解起着至关重要的作用，参与了细胞周期、基因表达调控等多种细胞进程，由UPS失常引发的蛋白质新陈代谢异常与众多人类重大疾病直接相关。2004年，Aaron Ciechanover, Irwin Rose和Avram Hershko三位科学家被授予了诺贝尔化学奖，以表彰他们对该降解通路的发现。UPS中蛋白酶体是细胞中最基本的、最重要的不可或缺的、最为复杂的大型全酶超分子复合机器之一，人源蛋白酶体全酶包含至少33种不同的亚基，总原子质量约为2.5MDa。美国FDA批准的多种治疗癌症的药物分子即以蛋白酶体为直接靶标。近年来，随着冷冻电镜技术的发展和应用，人们对这一大分子机器的结构和功能研究得以不断深入。2016年，毛有东课题组与合作者报道了人源蛋白酶体基态的3.6Å冷冻电镜结构及其他三个亚纳米分辨构象，并首次发现一个亚稳态构象的核心颗粒（Core Particle，简称CP）底物转运通道处于开放状态（见PNAS 2016, 113: 12991-12996）。2018年4月，该课题组又报道了6个ATPγS结合状态下的26S动态结构，包括三个CP开放态对应的亚稳简并态近原子分辨（4~5Å）结构（见Nature Communications 2018, 9: 1360）。尽管这些工作揭示了蛋白酶体的基本架构和内在运动行为，但由于缺乏蛋白酶体与底物之间的相互作用，人们对于蛋白酶体如何实现底物降解的原子水平工作机制仍一无所知。此外，尽管冷冻电镜技术近年来广泛应用于分析具有动态特征的蛋白复合体结构和平衡态构象，但对其中间态结构和非平衡构象分析的分辨率水平往往局限在4～6埃或更低，离真正的全原子水平动力学分析还有相当一段距离。 为了真正实现原子水平的蛋白酶体底物降解动态过程的冷冻电镜三维重建和动力学表征，毛有东课题组攻克了两大技术难题。其一，如何在蛋白酶体完成底物降解之前抓到它的所有可能的中间态构象？课题组发展了一种新颖的核酸置换法，利用ATPγS降低AAA-ATPase激酶水解活性的特点，在底物降解中间过程，通过将ATP快速置换成ATPγS，结合快速冷冻的优势，从而扑捉到蛋白酶体在底物降解过程的中间态。其二，如何在从冷冻电镜数据中分析出更多构象的同时，还把分辨率做到3埃甚至更好？课题组通过多年持续努力，发展了多种基于人工智能和机器学习的冷冻电镜图像聚类的新型算法，并针对蛋白酶体的动力学特征，设计了一套极其有效的整合了多种算法的多构象分类流程。通过这两套技术方案的完美结合，课题组成功解析了人源蛋白酶体在降解底物过程中的七种不同的、但差别甚微的、高分辨原子水平的天然态构象（Native states），完整展示了蛋白酶体从泛素结合到去泛素化，再到底物转运的动态过程。与同期在Science上发表的与底物结合的酵母蛋白酶体的4.2-4.7埃冷冻电镜结构（Science doi: 10.1126/science.aav0725，来自加州伯克利分校和Scripps研究所）相比，该Nature论文不仅总构象数量多一倍，全部构象分辨率还高1-2埃。由于Science论文采用了抑制Rpn11去泛素活性的策略，其非天然态结构中底物并不能真正自由转运，所推测的机理仅限于底物转运这一步，对于其他三大Nature论文所回答重要问题均无法给出答案。这体现了该Nature论文不仅在实验方法的原创性上和数据分析水平和质量上，更在科学发现和问题探究的深度和广度上大幅超越了来自Science的竞争性论文。图一 七个利用冷冻电镜解析的精细原子结构完整揭示了从泛素识别、去泛素化反应、转运启动和持续降解的核心功能动态过程。 作为整个蛋白酶体的动力来源与运转核心，AAA-ATPase激酶分子马达展现出了三种不同的核苷酸水解协作模式，6个ATPase亚基协调工作，交替与底物发生相互作用。在去泛素化过程（EB态）中，处于对立位置的两个ATPase亚基Rpt2与Rpt4水解ATP，而Rpt5与Rpt6则释放ADP，ATPase内的底物转运通道被打开，使得底物可以进入轴心通道；与此同时，去泛素化酶Rpn11亚基与泛素及底物发生相互作用，执行其作为去泛素化酶的功能；在转运起始过程（EC态）中，相邻的两个ATPase亚基Rpt1与Rpt5会同时水解ATP，调控颗粒（Regulatory Particle，简称RP）发生大规模转动并释放泛素；在底物去折叠与转运过程（ED态）中，三个相邻的ATPase亚基会分别同步进行ATP的结合、ADP的释放与ATP的水解，这一过程会单向传递下去，将ATP水解释放的化学能转换为机械能，使得相应的ATPase亚基发生刚体转动，推动底物的去折叠和单向输运，同时CP的转运通道入口打开，底物被送入通道中进行降解。这些研究结果为几十年来对蛋白酶体功能的研究提供了宝贵的第一手原子结构和动力学信息，对于理解生物体内蛋白质的降解过程和一系列负责物质输运的ATPase马达分子的一般工作原理具有极为重要的科学意义。