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三离子束与透射电镜实时原位辐照效应表征设施
离子加速器与透射电镜耦合设施可以在离子束辐照样品产生高剂量率位移损伤的同时对材料中的微观结构和成分变化进行实时原位的观察与分析，因而能揭示辐照过程中点缺陷迁移，凝聚等动力学过程以及在纳米尺度上材料各种结构变化的临界辐照剂量，获得实验数据，配合计算机模拟验证或建立辐照效应的动力学模型，为开发新型抗辐照材料提供科学依据。由于反应堆材料中嬗变产物（主要是氢和氦）与中子所致的位移损伤往往按特定比例同时产生，单离子束辐照不能观察到氢、氦与位移损伤的协同作用，世界核电强国都在兴建能同时模拟位移损伤和氢、氦协同作用的三离子束辐照装置。但多离子束与透射电镜联机受到电镜极靴空间和电磁场的限制，困难很大，最先进的此类设施也只能同时引入两个离子束。本项目研制先进的氢、氦同轴低能离子注入机，将氢、氦与产生位移损伤的中能重离子（400 keV)同时引入透射电子显微镜，即将建成世界上最先进的辐照效应实时原位分析装置。
厦门大学
2021-04-11
环境透射电镜研究PtPb@Pt催化剂的相分离过程
研究催化剂在实际催化反应过程中的状态对于理解催化剂的催化机理具有非常重要的意义。实际催化过程中，气体分子会通过影响表面能进而对催化剂的表面结构进行调制。但受限于研究方法，在真实催化环境中，气体分子如何重构催化剂表面仍然不清楚。此外，除了催化剂表面结构的变化，在催化反应过程中，催化剂颗粒整体的结构乃至物相也会发生变化。
南方科技大学
2021-04-14
北京大学透射电镜直接电子成像系统公开招标公告
透射电镜直接电子成像系统 招标项目的潜在投标人应在华采招标集团有限公司（北京市丰台区广安路9号国投财富广场6号楼1601室）获取招标文件，并于2022年06月22日 14点00分（北京时间）前递交投标文件。
北京大学
2022-05-31
环境透射电镜助力解析Yolk−Shell结构向表面单原子催化剂转变过程
利用电解水制造高纯氢气是当前能源利用与转换中一个重大课题，因此，探索低成本、高效的水裂解制氢反应电催化剂具有重要意义。商用IrO2催化剂由于使用贵金属，成本非常昂贵。目前，单原子催化剂已被证明是用于氧气析出反应（OER）的有效催化剂，且由于这些单原子的配位环境，使得单原子催化剂具有高选择性。同时，单原子催化剂可以提高有效负载量，并减少至少10倍的贵金属使用。 制备单原子催化剂的典型方法
南方科技大学
2021-04-14
浙江大学FEI Titan球差矫正透射电镜用高分辨原位高速相机竞争性磋商
浙江大学FEI Titan球差矫正透射电镜用高分辨原位高速相机竞争性磋商
浙江大学
2022-06-13
透射电子显微镜
1、成果简介 用于观察分子、原子尺度的微观物质、结构和现象。 技术指标：1、点分辨率小于0.14nm；2、信息分辨率小于0.25nm2、应用说明 主要应用对象：材料、化学、物理、天文、考古、检验、计量、微加工等领域。3、效益分析 高技术产品
北京航空航天大学
2021-04-13
冷冻电镜技术将带来更大的发展
冷冻电镜(Cryo-TEM)最早应用于生命科学领域，成为解析生物大分子三维结构的有力工具。随后，这项技术的应用被拓宽到新材料以及新能源等研究领域，其应用正式迎来了井喷式发展阶段。南方科技大学皮米电镜中心和冷冻电镜中心分别于2017年和2018年举行揭牌仪式，是目前我国配套最齐全、最先进的材料和冷冻电镜实验室之一。
南方科技大学
2021-04-14
冷冻电镜技术解析新冠病毒受体ACE2蛋白
西湖大学周强实验室利用冷冻电镜技术成功解析此次新冠病毒的受体——ACE2的全长结构。这是世界上首次解析出ACE2的全长结构。相关研究内容于北京时间2月19日凌晨3点左右在预印版平台bioRxiv上线。这也是西湖大学承担的浙江省新型冠状病毒肺炎防治应急科研攻关任务的重要成果。 新型冠状病毒感染引发的肺炎疫情爆发后，武汉病毒研究所的科学家发现，新型冠状病毒和2003年的SARS病毒一样，也是通过识别ACE2蛋白进入人体细胞的，ACE2是“新冠病毒”侵入人体的关键。研究发现，在SARS病毒和“新冠病毒”侵入人体的过程中，ACE2就像是“门把手”，病毒抓住它，从而打开了进入细胞的大门。 周强实验室针对这个问题进行了攻坚。第一步，他们要获取ACE2蛋白全长蛋白，但作为膜蛋白的ACE2本身很难在体外稳定获得。周强及博士后鄢仁鸿在文献中发现ACE2与肠道内的一个氨基酸转运蛋白B0AT1能够形成复合物。根据他们过去的研究经验，这个复合物极有可能稳定住ACE2。果然，他们通过共表达的方法获得了ACE2与B0AT1优质稳定的复合物，并利用西湖大学的冷冻电镜平台成功解析了其三维结构，分辨率达到2.9埃，对于病毒识别至关重要的胞外结构域分辨率为2.7埃。通过分析ACE2的全长蛋白结构，周强实验室发现ACE2以二聚体形式存在，同时具有开放和关闭两种构象变化，但两种构象均含有与冠状病毒的相互识别界面。一研究发现为进一步解析全长ACE2和新冠病毒的S蛋白复合物的三维结构奠定了基础。
西湖大学
2021-04-10
高性能冷冻电镜技术助力线粒体氧化磷酸化系统研究
通过高性能冷冻电镜技术，突破性地发现并解析了哺乳动物ATP合酶四聚体的构成形式和高分辨率结构 报道了目前发
南方科技大学
2021-04-14
关于冷冻电镜解析的人源蛋白酶体组装的变构选择机制
蛋白酶体是细胞用来调控特定蛋白质的浓度和清除错误折叠蛋白质的主要机制，是细胞中最普遍的不可或缺的大型 蛋白复合机器之一，也是迄今为止发现的最大的蛋白降解机器。 蛋白酶体全酶是由盖子 (Lid)和基座(Base)亚复 合体组成的调控颗粒RP(Regulatory Particle)所激活。基座亚复合体在组装过程中最重要的一个步骤是异质六 聚AAA-ATPase环的组装。这个过程至少需要被PAAF1, p28/gankyrin, p27/PSMD9和S5b这四种调控颗粒(RP)组 装伴侣蛋白分子所引导。天然的自由态19S调控复合体的构象存在大量的亚稳定态，并表现出大幅度的局部构象涨 落，使冷冻电子显微镜技术成为解析其结构的唯一手段。利用 冷冻电镜解析人源蛋白酶体全酶的基础上（见PNAS 2016, 113: 12991-12996），利用他们自主开发的基于统计 流行算法的高性能计算软件ROME（见PLoS ONE 2017, 12:e0182130）与优化的冷冻电镜处理方法对p28-RP复合 体细微动态构象进行深度分类，共解析出了1个4.5-? p28绑定的调控颗粒（RP）非AAA的亚复合体，3个近7-? p28 绑定的完整RP结构，1个亚纳米精度下的非p28绑定的完整RP结构以及7个亚纳米精度下的由Rpn1-p28-AAA组成的p28 绑定RP的亚复合体的动态构象。观察到自由态RP调控颗粒中p28-绑定的AAA环并没有组成的闭 环孔状通道，而是自发地在Rpt2-Rpt6和Rpt3-Rpt4界面上形成多个由“开”到“关”的拓扑变构。
北京大学
2021-04-11