由我校“工业CT无损检测教育部工程研究中心”主任王珏教授牵头主持，重庆真测科技股份有限公司、重庆大学、山东新华医疗器械股份有限公司和四川英杰电气股份有限公司共同完成的“15MeV/9MeV双能加速器及CT系统”项目于2020年6月6日顺利通过了科技成果评价。

华北电力大学（保定）碳捕集虚拟仿真教学系统采购项目 招标项目的潜在投标人应在招标通电子招投标交易平台（http://www.hebztb.com/）获取招标文件，并于2022年06月15日 09点30分（北京时间）前递交投标文件。

环境污染和能源短缺已成为当今世界面临的最主要危机，人们不断探究治理环境和开发可再生能源的新方法。于1972年，Fujishima和Honda报道采用TiO2光电极和铂电极组成光电化学体系使水分解为氢气和氧气，从而开辟了半导体催化这一新的研究领域。近些年，将有机污染物降解已经成为能源环境科学领域的研究热点。该研究对于治理水污染，保护水环境具有重要的科学意义。 主要通过化学方法可控的调控可见光催化材料纳米晶体的尺寸和形貌，合成具有规则形貌和特定裸露晶面的可见光催化材料（例如纳米棒、纳米带、纳米片、纳米八面体和纳米六面体等），并在此基础上进一步优化能级能带结构,同时探究催化剂不同晶面上光生载流子的分离行为、氧化还原能力以及催化活性的选择性等独特性质，深入结合理论模拟计算，研究不同形貌的催化剂的裸露晶面上光生载流子的行为和表面/界面微观反应机制。为了深入研究太阳能-化学能转化过程中的关键科学问题，构筑一种新型的具有特定结构和功能的MnxV2O5+x（x=1、2或3）基可见光催化材料，在不添加任何贵金属元素的情况下，Mn3V2O8修饰的V2O5/g-C3N4异质结构在可见光照射下表现出明显的光催化活性，比V2O5/g-C3N4异质结构高出近3倍。由于V2O5和g-C3N4之间的Z-方案路径促进了载流子的分离，因此具有优异的可见光催化活性。

本发明公开了一种适用于电力系统分析的转桨式水轮机调节系统动态模型，包括：调速器模型、导 叶控制系统模型、桨叶控制系统模型、水轮机及引水系统模型。所述导叶控制系统模型和桨叶控制系统 模型构成转桨式水轮机双调节系统，所述桨叶控制系统模型考虑了导叶开度与桨叶开度间存在的协联关 系，用五次多项式曲线拟合的方法获取；所述水轮机模型在解析非线性模型的基础上考虑桨叶角对水轮 机效率的修正作用，导叶开度与桨叶开度共同影响水轮机模型的机械功率输出，且计及导叶开度

HKM定制汽车轮毂六分力传感器动态测试路谱

成果简介： 该项技术针对机械产品铸造工艺的分析与改进，采用FLOW-3D或MagmaSoft软件进行铸件铸造过程中的充型、凝固过程进行数值模拟，分析其温度场、流场、压力场、氧化物含量、充填顺序以及缺陷分布等的变化情况，预测铸件的质量，掌握初期设计潜在的问题点，为初始设计阶段的模具设计、铸造工艺参数的制定与修改提供依据。

蛋白酶体是细胞中用来调控特定蛋白质的浓度和清除错误折叠蛋白质的主要机制的核心组成部分，是细胞中最普遍的不可或缺的大型全酶超分子复合机器之一，也是迄今为止发现的最大的蛋白降解机器。人源蛋白酶体全酶包含至少64个亚基，由盖子 (Lid)和基座(Base)亚复合体组成的调控颗粒RP(Regulatory Particle)所激活。2016年，该课题组与其合作者在《美国科学院院刊》报道了人源蛋白酶体的基态近原子分辨的冷冻电镜结构，以及三个亚纳米分辨的RP-CP亚复合体亚稳或过渡态的共存结构，并首次发现其中一个亚稳态构象的CP的底物转运通道处于开放状态（见PNAS 2016, 113: 12991-12996）。这一发现被德国马普所Baumeister课题组及其合作者在2017年的一篇《美国科学院院刊》论文中通过酵母蛋白酶体全酶的冷冻电镜亚纳米精度分析进一步证实、引用和比较（见PNAS 2017, 114, 1305-1310）。然而，在这些工作中，CP开放态的全酶结构离近原子分辨还有较大距离，未能充分揭示人源蛋白酶体全酶的激活后的运动行为。毛有东、欧阳颀课题组及其合作者在前期工作的基础上，利用他们自主开发的基于统计流行算法的高性能计算软件ROME（见PLoS ONE 2017, 12:e0182130）与优化的冷冻电镜处理方法，对ATP-γS结合状态下的人源蛋白酶体的全酶冷冻电镜单颗粒数据展开了深入分析，得到了6个共存的动态结构，其中包括3.6埃分辨率的基态结构，3.5埃的开放态CP结构，和三个CP开放态对应的亚稳简并态全酶4.2埃，4.3埃和4.9埃的结构。另外两个中间态结构分辨率为7.0埃和5.8埃。三个CP开放态对应的全酶结构的主要差别在于位于RP的AAA-ATPase激酶马达模块，伴随其不同的构象变化，至少有四个ATP-γS分子稳定结合在不同的AAA-ATPase亚基上，为其在不同核酸结合状态下形成的非稳定动态构象提供了重要证据。该研究首次观察到位于AAA-ATPase激酶马达模块中心的底物转运通道呈现从螺旋到鞍形不同的拓扑结构变化，为进一步分析底物和蛋白酶体全酶的相互作用奠定了重要基础。人源蛋白酶体全酶AAA-ATPase马达模块中心的底物转运通道发生大幅度的拓扑变构

近日，东南大学物理学院王金兰教授与美国德克萨斯大学奥斯汀分校刘远越教授团队合作，基于第一性原理的多尺度模拟方法，结合真实电催化反应条件，在单原子稳定性方面取得了最新研究进展。

西南大学化学化工等三个学院虚拟仿真实验教学平台建设项目竞争性磋商