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柴油机机体的铸造方法
本发明公开了一种发动机机体铸造方法，尤其是一种柴油机机体的铸造方法。本发明提供了一种一体成型水道和油道的柴油机机体的铸造方法，首先制作砂型，然后利用砂型进行浇注成型；在制作砂型时，利用无缝钢管构建油道和水道，并且无缝钢管的两端穿透砂型与外界连通；在浇注成型的过程中，向无缝钢管中通入冷却剂以控制无缝钢管的温度。无缝钢管代替三角形钢板铸造油道、水道，避免水压渗漏。充分利用数学思想“同等周长，圆的截面积大于三角形的截面积”，将原印度机体油道、水道的截面由三角形改进为圆形，增大了油道、水道的体积，同时，避免了棱角的出现，减少了回油及水对管壁强烈冲刷而造成的渗漏现象。
四川大学
2016-10-27
工模具的熔积制造方法
工模具的熔积制造方法，属于工模具的特种加工方法，解决大中型工模具现有的制造方法周期长、成本高、风险较大的问题。本发明包括：(1)成形加工步骤：采用铸造或者机械加工得到工模具坯体；(2)测量步骤：测量坯体，获得坯体形状和尺寸的 CAD 数据；(3)计算厚度值步骤：由所需工模具的 CAD 数据和得到的坯体形状和尺寸的CAD 数据，求得两者的差值，作为应增加的厚度值；(4)熔积成形步骤：根据应增加的厚度值，在坯体表面，数字化梯度材料或单一材料逐层熔积成形，直至达到应增加的厚度值，得到所需的工模具。本发明解
华中科技大学
2021-04-14
制备共轭脂肪酸的方法
研究背景 ：共轭脂肪酸是指含有一对共轭双键的脂肪酸，由于具有特 定的生理活性，已引起人们的高度重视，如共轭亚油酸和共轭亚麻酸等， 目前研究较多的是共轭亚油酸。 技术原理 ：本项目通过乳酸菌产生的特异性异构酶，生物异构化制备 共轭脂肪酸， 该酶将含有 9c，12c，不饱和脂肪酸异构化形成 9c，11t 共轭 脂肪酸，异构化的原料可以是脂肪酸、脂肪酸盐、脂肪酸酯、脂肪酸甘油 酯。乳酸菌是干酪乳杆菌是干酪亚种
南昌大学
2021-04-14
制备共轭脂肪酸的方法
本发明涉及通过乳酸菌产生的特异性异构酶， 生物异构化制备共轭脂 肪酸，该酶将 9c，12c 不饱和脂肪酸异构化形成 9c，11t 共轭亚麻酸，本 发明也涉及对该乳酸菌进行诱变、修饰、异构酶基因克隆等手段来制备共 轭脂肪酸， 以及以上述方法制备的共轭脂肪酸的各类产品和与共轭脂肪酸 相关的乳酸菌产品
南昌大学
2021-04-14
一种开坯的锻造方法
本发明提供了一种开坯的锻造方法，该方法包括如下步骤：步骤：１：加热锻件，根据材料的热导率，以及比热容的变化，制定合适的加热工艺，保证锻件心部锻熟，以提高锻件的塑性，降低锻件的变形抗力；步骤２：将坯料开坯锻造，具体分镦粗和拔长过程，以提高锻件的整体均匀程度，消除难变形区域；步骤３：回炉加热锻件：当锻件温度低于８００℃时，停止锻造，回炉加热；步骤４：成形
东南大学
2021-04-14
制浆原料的微波预处理方法
研发阶段/n制浆原料的微波预处理方法，其特征在于：对传统制浆的植物原料的料片，预先用微波进行辐射处理。植物原料料片经微波辐射处理后，相对封闭的植物原料内部物理结构通道得以改善，有利于制浆化学药品的快速均匀渗透；木素大分子得以活化，有利于化学脱木素反应；纤维素化学结构的活性基团“钝化”，有利于保护纤维素，提高纸浆质量。
湖北工业大学
2021-01-12
建立重要病原的SNP检测方法
发榜企业：广州源起健康科技有限公司
悬赏金额：5万元
需求领域：生物工程与检测技术、生物技术、生物医药、医疗器械及设备及医学专用软件
技术关键词：SNP检测技术、恒温扩增技术
支柱产业集群：生物医药与健康产业集群
广州源起健康科技有限公司
2021-11-02
携带重物时节省体力的方法
自人类文明开河以来，物质的搬运与转移就一直存在于人们的日常生活中，世界各地形成了多种不同的负重方式。受中国古代扁担挑运的启发，付成龙研究团队分析了弹性负载结构的变阻尼节能机制，提出了一种变阻尼能量最优控制策略，建立了变阻尼弹性振动影响腿部力的解析模型，揭示了弹性负载结构的变阻尼节能机制。
南方科技大学
2021-04-14
新质生产力大家谈 | 产学研深度融合赋能新质生产力学术交流活动
新质生产力大家谈 | 产学研深度融合赋能新质生产力学术交流活动
中国高等教育学会
2024-04-10
有关冷冻电镜解析的人源蛋白酶体26S全酶高分辨三维动态结构的研究
蛋白酶体是细胞中用来调控特定蛋白质的浓度和清除错误折叠蛋白质的主要机制的核心组成部分，是细胞中最普遍的不可或缺的大型全酶超分子复合机器之一，也是迄今为止发现的最大的蛋白降解机器。人源蛋白酶体全酶包含至少64个亚基，由盖子 (Lid)和基座(Base)亚复合体组成的调控颗粒RP(Regulatory Particle)所激活。2016年，该课题组与其合作者在《美国科学院院刊》报道了人源蛋白酶体的基态近原子分辨的冷冻电镜结构，以及三个亚纳米分辨的RP-CP亚复合体亚稳或过渡态的共存结构，并首次发现其中一个亚稳态构象的CP的底物转运通道处于开放状态（见PNAS 2016, 113: 12991-12996）。这一发现被德国马普所Baumeister课题组及其合作者在2017年的一篇《美国科学院院刊》论文中通过酵母蛋白酶体全酶的冷冻电镜亚纳米精度分析进一步证实、引用和比较（见PNAS 2017, 114, 1305-1310）。然而，在这些工作中，CP开放态的全酶结构离近原子分辨还有较大距离，未能充分揭示人源蛋白酶体全酶的激活后的运动行为。毛有东、欧阳颀课题组及其合作者在前期工作的基础上，利用他们自主开发的基于统计流行算法的高性能计算软件ROME（见PLoS ONE 2017, 12:e0182130）与优化的冷冻电镜处理方法，对ATP-γS结合状态下的人源蛋白酶体的全酶冷冻电镜单颗粒数据展开了深入分析，得到了6个共存的动态结构，其中包括3.6埃分辨率的基态结构，3.5埃的开放态CP结构，和三个CP开放态对应的亚稳简并态全酶4.2埃，4.3埃和4.9埃的结构。另外两个中间态结构分辨率为7.0埃和5.8埃。三个CP开放态对应的全酶结构的主要差别在于位于RP的AAA-ATPase激酶马达模块，伴随其不同的构象变化，至少有四个ATP-γS分子稳定结合在不同的AAA-ATPase亚基上，为其在不同核酸结合状态下形成的非稳定动态构象提供了重要证据。该研究首次观察到位于AAA-ATPase激酶马达模块中心的底物转运通道呈现从螺旋到鞍形不同的拓扑结构变化，为进一步分析底物和蛋白酶体全酶的相互作用奠定了重要基础。人源蛋白酶体全酶AAA-ATPase马达模块中心的底物转运通道发生大幅度的拓扑变构
北京大学
2021-04-11