高等教育领域数字化综合服务平台
云上高博会服务平台 高校科技成果转化对接服务平台 大学生创新创业服务平台 登录 | 注册
|
搜索
搜 索
  • 综合
  • 项目
  • 产品
日期筛选: 一周内 一月内 一年内 不限
化工分离的突破性进展
发展了原位X射线单晶衍射、原位光谱表征和计算机模拟技术对吸附分离的机理和行为进行解释和预测,还提出多种策略用于精确调控、提高,甚至是“反转”气体吸附选择性,以获得更好的分离效果。例如,发展了多种提高二氧化碳捕获效率的策略,实现了常压、烟道气和大气环境中的多个吸附量记录。提出了利用气—固反应机理对多孔框架进行精确修饰的策略,设计并合成了兼具拟铜蛋白氧气活化中心、易氧化有机配体的新型多孔配位聚合物MAF-42。通过氧气或空气对MAF-42的氧化,最多可以将材料的吸附选择性改变四个数量级,甚至从分子筛效应选择性吸附分子较小的甲烷,反转为常规的选择性吸附分子较大的乙烷,分别适用于天然气中提纯乙烷和甲烷 提出了“控制柔性客体分子构型可反转吸附选择性”的概念,并对系列代表性多孔配位聚合物进行了实验和计算机模拟验证。利用研究团队前期设计合成的多孔配位聚合物MAF-23(J. Am. Chem. Soc.2012, 134, 17380),实现了反常而且最优的C4碳氢化合物吸附分离顺序。常温常压下将C4碳氢化合物的混合物通过MAF-23填充的固定床吸附装置后,丁二烯最先流出而且纯度很容易达到99.9%,同时避免了常规蒸馏和吸附纯化过程中因加热而产生的丁二烯自聚问题。
中山大学 2021-04-13
细菌DNA硫化修饰研究新进展
上海交通大学生命科学技术学院、微生物代谢国家重点实验室吴更教授与武汉大学王连荣、陈实教授团队合作,揭示了细菌DNA硫化修饰中催化第一步反应的半胱氨酸脱硫酶发生构象变化,使其活性位点半胱氨酸朝向底物半胱氨酸移动5.5埃以发起攻击的催化机制。最新研究成果以“Structural Analysis of an L-Cysteine Desulfurase from an Ssp DNA Phosphorothioation System”为题发表在《mBio》杂志上。刘立琼等为第一作者,吴更、王连荣为通讯作者,上海交通大学生命科学技术学院、微生物代谢国家重点实验室为第一单位。本文是团队自2018年Nature Communications上发表的细菌采用SBD结构域识别硫化修饰DNA的结构机理及2020年Nature Microbiology上发表的II型DNA硫化修饰系统的SspB、SspE晶体结构的延续和扩展。 在细菌的DNA硫化修饰(不管是早先发现的Dnd修饰系统还是新近发现的Ssp修饰系统)途径中,都由一个半胱氨酸脱硫酶催化第一步的反应,即半胱氨酸脱硫酶的活性位点半胱氨酸对底物半胱氨酸上的硫原子发起亲核攻击反应,将活化的硫原子转移到半胱氨酸脱硫酶的活性位点半胱氨酸上,以进行后续的将硫原子加进DNA的反应。2020年4月初团队在Nature Microbiology上发表的文章“SspABCD-SspE is a phosphorothioation-sensing bacterial defense system with broad antiphage activities”,从探索海洋弧菌的高频单链磷硫酰化修饰入手,通过比较基因组学和分子遗传学手段,鉴定出以SspABCD为修饰元、SspE为限制元的单链磷硫酰化限制-修饰系统。该系统与之前发现的磷硫酰化(以DndABCDE为修饰元以产生双链DNA磷硫酰化、DndFGH为限制元)的Dnd系统均迥然不同,并首次阐明了细菌磷硫酰化限制-修饰系统赋予宿主抑制噬菌体入侵的能力。同时,通过结构生物学和生物化学手段,解析了SspB蛋白的晶体结构,揭示其两个保守motif的关键残基对其DNA缺刻酶活性非常重要;解析了SspE蛋白的晶体结构,发现其N端结构域有依赖于DNA磷硫酰化修饰的NTP水解酶活性,而其C端结构域有DNA缺刻酶活性,从而阐明了该系统DNA磷硫酰化修饰与限制两部分功能耦合的分子机理。研究还发现SspABCD作为修饰蛋白在宿主基因组DNA上产生磷硫酰化修饰,SspE作为限制元能够感应基因组DNA上的磷硫酰化修饰从而区别宿主自身与外源的遗传物质,并利用其核酸酶活性对入侵噬菌体的DNA进行大范围的缺刻,从而抑制噬菌体DNA的复制。 本研究解析了新发现的II型DNA硫化修饰系统中的半胱氨酸脱硫酶SspA(来源于弧菌)与底物半胱氨酸的复合物晶体结构,分辨率为1.8埃。结构揭示SspA通过其天冬酰胺N150和精氨酸R340残基来识别底物半胱氨酸,如果将这两个残基突变则会严重破坏细菌的DNA硫化修饰。在结构中,SspA的活性位点半胱氨酸C314与底物半胱氨酸的距离长达8.9埃,这就产生了一个有趣的问题——SspA是怎么催化脱硫反应的?通过计算机分子动力学模拟,作者发现SspA的活性位点半胱氨酸C314在催化过程中向底物半胱氨酸移动了5.5埃,从而把它们之间的距离缩短到便于发生反应的范围内。本研究通过简正模式分析,发现弧菌的SspA、大肠杆菌的IscS、链霉菌的DndA(这两个都是I型DNA硫化修饰系统的)的活性位点半胱氨酸虽然处在不同的相对位置和不同的二级结构上,但都有着向各自的底物半胱氨酸的运动。 本研究进一步通过在上海光源BL19U2生物小角X射线散射(简称SAXS)线站收集的数据,从头搭建了SspA在溶液中结构的分子模型。发现SspA在溶液中的结构与分子动力学模拟后SspA的结构更为接近,它们之间的SAXS数据的χ2偏差只有1.04埃,远低于从SspA的晶体结构推算出的SAXS数据之间的χ2偏差3.70埃。这从实验上证实了前述的计算机分子动力学模拟和简正模式分析的结果。 弧菌SspA的活性位点半胱氨酸在催化过程中,活性位点半胱氨酸朝向底物半胱氨酸移动了5.5埃的距离 (A)分子动力学模拟  (B)简正模式分析   (C)小角X射线散射实验数据与晶体结构经过分子动力学模拟后的结果和晶体结构的比较   本研究通过X射线晶体结构解析、分子动力学模拟、小角X射线散射等多种研究手段的结合,揭示了细菌DNA硫化修饰这一神奇现象中催化关键的第一步半胱氨酸底物脱硫反应的酶的催化机理,解答了半胱氨酸脱硫酶家族是如何克服活性位点半胱氨酸与底物半胱氨酸之间很长的距离这一长期悬而未决的问题,使人们对于细菌DNA硫化修饰的认识和理解又前进了一步。该研究获国家自然科学基金(31872627、31670106)的支持。​​​​
上海交通大学 2021-04-11
【高质量完成“十四五”规划系列主题新闻发布会】介绍“十四五”时期科技创新发展成就
这五年,科技管理体制实现重塑,新型举国体制优势充分彰显。
国新网 2025-09-18
科技部党组书记、部长阴和俊《求是》撰文:加快推进高水平科技自立自强 奋力建设科技强国
科技兴则民族兴,科技强则国家强。建设科技强国是以习近平同志为核心的党中央把握世界大势、立足当前、着眼长远作出的重大战略部署,对以中国式现代化全面推进强国建设、民族复兴伟业具有重大而深远的影响。
《求是》2025/07 2025-04-01
长春数字科技职业学院
长春数字科技职业学院 2025-05-08
深圳诸夏科技有限公司
深圳诸夏科技有限公司位于南山科技园,一般经营项目是:国内贸易;经营进出口业务;工业设备、实验室设备及仪器仪表的批发、零售;一类医疗用品及器材的销售; 卫生用品批发、零售。许可经营项目是:第二、三类医疗器械经营。生物制剂,耗材,普通化学品,危险品,易制爆,易制毒,剧毒物,精神药品,麻醉药品,气体和办公用品等。提供全方位选型,技术和售后服务。电话/微信:18126457512张工
深圳诸夏科技有限公司 2024-12-24
西北农林科技大学水保所在半干旱区深层土壤微生物变化方面取得进展
退耕还林是修复退化生态系统的有效方法,但往往会消耗深层土壤水分,造成深层土壤干化,这一现象在干旱半干旱区更为明显。目前,尚不清楚造林引起的深层土壤干化如何影响土壤微生物群落和功能,限制了对旱地恢复生态系统可持续性的认识。
西北农林科技大学 2022-10-13
双指针阿秒钟的研究新进展
原子分子内电子运动的时间尺度约在阿秒(10-18s)量级,追踪和测量原子或分子中电子的运动是物理学家的重要目标之一。超快激光技术的出现,使得探索原子分子内电子的超快动力学行为成为可能。基于圆偏振激光的阿秒钟(attoclock)技术是实现超快激光作用下原子的电子动力学测量的一种重要的研究手段。利用圆偏光旋转的光矢量将不同时刻电离的电子偏转到不同角度,通过角度—时间的对应关系实现阿秒时间分辨。传统的研究方案是采用少周期单色圆偏振激光脉冲,通过光电子动量谱研究电子隧穿信息。但由于使用少周期脉冲,获得的光电子动量谱通常不含有电子干涉效应,不能获取隧穿电子波包信息。 北京大学物理学院、人工微结构和介观物理国家重点实验室“极端光学创新研究团队”刘运全教授和龚旗煌院士等,针对双色同向旋圆偏光构建的阿秒钟的工作方式展开深入研究,并取得系列进展。他们首先利用双色(ω + 2ω)同向旋圆偏光可构建双指针阿秒钟[M. Han et al., Phys. Rev. let. 119,073201],其中弱的基频光ω做“时针”,强的二倍频2ω为阿秒钟的“分针”,打破了圆对称性,这种相互作用构型类似于空间旋转的时域双缝干涉仪(图1a),可从电子干涉谱上可提取阿秒时间尺度电子动力学信息。 图2. 实验提取的时间分辨的电子波包动量分布。800nm光场强度分别为(a)0.0045a.u.和(b)0.02a.u., 400nm电场强度固定为0.04a.u.。 近期,他们实验上通过测量双色同向旋圆偏场中(400nm+800nm)激光强度依赖的电子动量分布,给出了双指针阿秒钟在不同强度比下的统一描述。该工作利用先进的冷靶反冲离子电子动量成像谱仪(COLTRIMS),获得了高动量分辨单色400nm圆偏振激光(图1b)以及不同强度比同向旋转双色园偏振强激光场中的光电子的干涉图案(图1c和1d)。通过与理论模拟 [强场近似(SFA)和数值求解含时薛定谔方程(TDSE)],揭示了时针(800nm)对旋转的库仑势的影响以及进而引发的对电子波包幅度和相位的调制。通过改变两束光的强度比,双指针阿秒钟技术实现了“缝宽”可变的空间旋转的时域双缝干涉,基于电子的干涉谱可提取出阿秒时间分辨隧穿电子波包的振幅和相位信息(图2)。双指针阿秒钟(attosecond-clock)技术对于实现圆偏场中非绝热效应的阿秒测量,以及自旋极化动力学的阿秒控制有重要应用。该研究工作发表在近期 《物理评论快报》上[“Universal Description of Attoclock with Two-color Corotating Circular Fields‘’, Phys. Rev. Lett. 122, 013201(2019)]. 研究论文第一作者是葛佩佩同学,研究工作得到了国家自然科学基金委、科技部、人工微结构和介观物理国家重点实验室、量子物质科学协同创新中心和极端光学协同创新中心等的支持。
北京大学 2021-04-11
在量子物理与机器学习研究的进展
生成模型的研究重点是如何从给定的数据集合中学习到数据的联合概率分布,以及从学习到的概率分布中高效地生成新的样本。研究团队提出将数据的联合分布概率编码成量子多体态的概率幅的模平方。进一步地,他们提出在经典计算机上使用矩阵乘积态(Matrix Product States)来模拟学习的过程。矩阵乘积态的参数,即张量网络的张量元,可以通过类似密度矩阵重整化群(Density Matrix Renormalization Group)的算法进行学习,最终形成一个具有泛化能力的生成模型。这个学习算法结合了量子物理与机器学习各自的优点:它不仅可以利用GPU高效地学习到模型参数,还可以利用张量网络的灵活性动态地调节模型表达能力。此外,与传统的基于统计物理的生成模型(例如玻尔兹曼机)相比,玻恩学习机还具备直接生成无关联样本的强大能力,从而可以高效地生成新的数据。 基于量子态的概率生成模型融合了量子物理与机器学习的思想,是一个崭新的研究领域。玻恩学习机借助量子态内禀的概率解释及其强大的表达能力,意在为机器学习和人工智能提供更为先进的生成模型和学习算法。此外,这类模型在量子信息处理,量子计算以及多体物理中具有应用潜力。展望将来,最令人兴奋的前景应该会是在一台量子计算机上实现玻恩学习机,从而以全新的方法进行概率型的学习和建模。这项工作用使用张量网络模拟量子计算机的运行,向无监督量子机器学习迈近了一步。作用在一幅MNIST图片上的矩阵乘积态以及它的纠缠谱
北京大学 2021-04-11
多功能基因编辑纳米载体研究进展
开发了一种还原敏感的多功能载体材料,载体的疏水性嵌段包载抗肿瘤光动力药物Ce6,携带NTA基团的嵌段则通过NTA和Cas9蛋白末端His标签之间的特异性结合高效负载Cas9蛋白/sgRNA复合物,然后通过静电组装在外层引入靶向肿瘤组织的iRGD分子。这样的载体结构设计和药物联合输送为实现肿瘤组织特异性的基因编辑和联合治疗提供了可行性。纳米药物靶向输送至肿瘤细胞后,在近红外光的辐照下,Ce6产生的活性氧使溶酶体破裂,使纳米药物从溶酶体中逃逸出来,NTA和载体聚合物之间的二硫键可响应胞质内的谷胱甘肽等还原剂而断裂,从而将Cas9蛋白/sgRNA复合物从载体上释放出来,执行基因编辑功能。在正常的组织中,由于没有近红外光的辐照,Cas9蛋白/sgRNA复合物难以从溶酶体中逃逸,无法执行基因编辑的功能。通过红外光辐照和还原敏感设计实现了肿瘤组织特异的基因编辑。此外,肿瘤细胞在受到Ce6所生成活性氧攻击时,会上调Nrf2(一种活性氧代谢的关键蛋白)的表达,提高肿瘤细胞对活性氧的耐受性。使用靶向Nrf2基因的sgRNA,可以通过联合输送的Cas9蛋白/sgRNA复合物使Nrf2基因失活,提高肿瘤细胞对活性氧的敏感性。总而言之,通过多功能载体联合输送Ce6和Cas9蛋白/sgRNA复合物,一方面实现了肿瘤特异性的基因编辑,另一方面也实现了基因编辑和光动力治疗的联合治疗,协同提高了基因编辑的特异性和治疗效果,为基因编辑技术的发展提供了一个新的方向。
中山大学 2021-04-13
首页 上一页 1 2 3 4 5 6
  • ...
  • 275 276 下一页 尾页
    热搜推荐:
    1
    云上高博会企业会员招募
    2
    64届高博会于2026年5月在南昌举办
    3
    征集科技创新成果
    中国高等教育学会版权所有
    北京市海淀区学院路35号世宁大厦二层 京ICP备20026207号-1