本发明公开一种基于γ‑聚谷氨酸的生物可降解材料的制备方法，包括如下步骤：（1）配制低分子量聚谷氨酸水溶液并将pH调节至酸性，得到羧酸基团质子化的聚谷氨酸溶液，然后向其中加入金属离子溶液，搅拌混合均匀得到混合液；（2）边搅拌边调节步骤（1）的得到的混合液的pH至碱性，然后向其中加入交联剂，进行交联固化，得到生物可降解材料。本申请的材料具有机械性能，可以提高其拉伸强度、韧性等，使其更能满足不同应用场景的需求，拓宽了材料的使用范围，同时具有较好的降解性能、吸附性能、抗菌性能和保湿性能，且可利用可再生资源生产，原料来源广泛且可持续，减少了对石油等不可再生资源的依赖。

利用滚压振动研磨得到的纳米锌粉颗粒，经低温水解生成氧化锌纳米棒，ZnO/CNTs多孔复合结构在无光照条件下降解有机染料废水。

随着新功能基因的分离,克隆以及各种农作物高效表达技术平台的逐步建立,植物反应器的研究越来越深入.本实验利用拟南芥(Arabidopsis thaliana)油体系统表达植物油体蛋白-角质细胞生长因子-2(Keratinocyte growth factor-2,KGF-2).首先人工合成植物密码子偏好性的KGF-2基因,并通过PCR技术克隆了拟南芥油体蛋白Oleosin基因,构建由种子特异性启动子驱动的,含有油体蛋白和KGF-2融合基因的植物油体特异表达载体;通过农杆菌介导法转化野生型拟南芥,采用Basta筛选之后,获得26株转基因拟南芥.

本技术首先根据鸭胸软骨的化学组成设计了一种用于提取鸭硫 酸软骨素的新型复合蛋白酶的基础配方，并利用复配酶制备鸭硫酸软骨素，其 工艺包括鸭胸软骨骨粉的制备、鸭胸软骨骨粉的酶解提取、蛋白质的沉降、硫 酸软骨素粉末四个步骤。本发明采用了复配酶解法提取鸭胸软骨的硫酸软骨素， 采用新型复合蛋白酶和胰蛋白酶复配，去掉了碱提这一步，在复配酶使用上也 进行了优化，其收率比其它方法提高了 20%左右，产品纯度达到 90%~95%。用复 合酶代替稀碱或浓碱解离软骨能够大大降低对环境的污染，并且可以有效缩短 生产周期、降低生产成本、增加了产品收率、提高产品质量，填补了该领域的 空白。 技术优点或者效益预测:硫酸软骨素(Chondroitinsulfate，CS)是 D-葡萄糖 醛酸和 N-乙酰氨基半乳糖以β-1,4-糖苷键连接而成的重复二糖单位组成的酸 性黏多糖。硫酸软骨素具有抗凝血、抗炎症、抗肿瘤、抗病毒、抗氧化、降血 脂、防止动脉粥样硬化、调节体内水分、清除自由基和延缓衰老等多种生理功 能，可应用于食品、药品、各种保健品及高档化妆品中。我国是全球硫酸软骨 素产量最大的国家，占全球产量的 80%以上，年平均产量多于 4000 吨；我国硫 酸软骨素主要出口到美国、欧洲、日本等地，其中美国作为我国硫酸软骨素第 一大出口市场，出口份额约占 50%。所以，随着硫酸软骨素生物活性功能不断研 究及其应用领域的不断扩展，硫酸软骨素用途越来越广，具有广阔市场应用前 景。

研究人员运用生物信息学分析叠加肝癌队列标本验证证实CACYBP在肝癌组织中高表达，且高表达CACYBP的肝癌病人总生存时间及无疾病进展时间更短，预后更差；而通过体外细胞实验及小鼠模型发现缺失CACYBP的肝癌细胞株在体内和体外的生长增殖能力显著减弱。为了研究CACYBP调控肝癌生长的分子机制，研究人员利用串联亲和纯化连用质谱技术，首次鉴定出环指蛋白41（RNF41）与CACYBP相互作用，并通过泛素化实验及放线菌酮追踪检测证实RNF41为CACYBP上游特异的E3泛素连接酶，在肝癌细胞中促进CACYBP的降解，且两者在肝癌组织中的表达呈显著负相关。进一步研究发现，CACYBP促进Ser10磷酸化使P27Kip1存留在胞浆中，从而加速细胞周期，促进肝癌细胞生长增殖，而RNF41对这一过程具有抑制作用。       该研究结合生物信息学分析、肝癌队列标本、细胞功能及分子机制验证，一方面揭示了CACYBP促进肝癌生长增殖的上下游分子机制，另一方面为开发新型肝癌诊疗靶点提供了理论依据。

Mpa六聚体除了与真核生物蛋白酶体调节颗粒Rpt1-Rpt6蛋白六聚体以及古细菌PAN蛋白六聚体具有一定的结构同源性之外，还具有一些明显不同的结构特征：（1）结核杆菌Mpa具有形成双环的两个串联寡核苷酸/寡糖结合（OB）结构域，而古细菌蛋白酶体相关ATPase调控颗粒（PAN）和真核生物蛋白酶体ATPase调控颗粒复合体（Rpt1-6）每个蛋白亚基都只具有单个OB结构域；（2）Mpa在具有蛋白酶体活化功能的C末端之前具有一个泛素样的β-grasp结构域，而古细菌PAN和真核生物Rpt1-6蛋白复合体并不具有这样的一个β-grasp结构域 由于β-grasp结构域的存在，Mpa六聚体中各个蛋白亚基C末端被埋在结构核心中而没有暴露在蛋白复合体结构的表面，这就影响了C末端的GQYL基序与20S 蛋白酶体复合体的对接，从而阻碍了六聚化的Mpa与七次对称的28聚体的蛋白酶体相互作用。我们通过功能研究进一步解释了为什么单独的Mpa六聚体在体外情况下不能有效结合蛋白酶体核心颗粒并启动蛋白质特异性降解，结合晶体结构域功能研究，我们提出了结核杆菌蛋白酶体ATPase调控颗粒Mpa与20S蛋白酶体复合体这一分子量超过1100KDa蛋白质机器的作用模型

本发明成功将 EAMM 蛋白和抗原 HspX 在基因水平进行融合构 建了新的融合蛋白 EAMMH，并将该不带标签的融合蛋白成功进行表 达和纯化。EAMMH 融合蛋白以可溶形式表达，明显改善了 EAMM 以包涵体进行表达的状况。此外，EAMMH 蛋白融合了结核分枝杆菌 主要的生长期抗原和休眠期抗原，并可诱导较强的针对各期抗原的特 异性细胞免疫和体液免疫应答。小鼠结核分枝杆菌气雾攻击模型证 明，该新的融合蛋白疫苗具

本发明成功将EAMM蛋白和抗原HspX在基因水平进行融合构建了新的融合蛋白EAMMH，并将该不带标签的融合蛋白成功进行表达和纯化。EAMMH融合蛋白以可溶形式表达，明显改善了EAMM以包涵体进行表达的状况。此外，EAMMH蛋白融合了结核分枝杆菌主要的生长期抗原和休眠期抗原，并可诱导较强的针对各期抗原的特异性细胞免疫和体液免疫应答。

真菌疏水蛋白具有自我装配成膜的性质，因此 （1）疏水蛋白可作为蛋白和细胞固定化的媒介，可用于生物传感器和生物芯片，作为引发层，交联上配体或形成融合蛋白，能使特定分子固定化到特定表面。 （2）它能改变表面的属性，保护表面。可用于提高医学器官移植物生物相容性和防止微生物细胞粘附；可应用于医药行业中烧伤、创伤的创面保护，为临床病人创面保护和恢复提供一种安全无毒、操作简便、高效低耗的新手段。 （3）作为一种生物表面活性剂，疏水蛋白还可以用于促进土壤中的污染物的降解和应用在石油泄漏后回收石油的过程中。 （4）疏水蛋白具有表面活性，可用于食品对抗相变能力并形成稳定泡沫，使其在密封食品生产上发挥重要作用； （5）也可用于日用化妆品生产中，因疏水蛋白可以作为洗洁产品的成分，根据其疏水、亲水两相间的转变，可通过自我装配而将面部的油脂等疏水的成分包裹起来，再用水清洗将其除去，也可以作为保护秀发的天然膜，使发部维持清洁并保持一定水分；将它运用到面部的美容护理，由于它的特性，能使皮肤表面形成一层天然生物活性保护膜，起到皮肤保湿、免受外界空气中污浊物的侵害，从而达到护肤美容之功效。 （6）疏水蛋白直接包裹药物以改变药物溶解性并实现控、缓释。通过真菌疏水蛋白与难溶于水的药物混合，可以达到良好的分散效果，并延长了两种药物的药效持续时间。 （7）真菌疏水蛋白与其他的功能性蛋白或小肽组成融合蛋白，同时发挥疏水蛋白的稳定吸附材料表面的特性和功能性蛋白或小肽的特异性功能，如在组织工程、抗炎抗菌材料等。 项目特色： 纯天然生物制品，无毒害，无污染。耐酸碱，抗相变能力强。自我装配形成有活性的蛋白膜。具有良好的热稳定性和透气不透水性。由于它的特性，使得它具有：（1）自动成膜，无需贴敷，使用便利；（2）透气性优良；(3)纯天然无化学添加成分，瑞氏木霉已被证明是安全的菌种；（4）组织相容性好，避免了严重的排异反应；（5）耐高温（100 摄氏度仍保持活性），易于消毒；（6）稳定不降解，便于产品的长期保存；（7）用表面活性剂就可以很容易地清洗（8）延展性好，1 毫克的疏水蛋白在液面就可以展开 1 平方米的薄膜（9）透明，可直接透过成膜观察（10）性价比高。 市场应用前景： 目前国际上尚未实现疏水蛋白的工业化生产，其相关应用产品的开发更为滞后。我们在已实现疏水蛋白中试研发的基础上，扩大发酵规模，进行后续产品的开发，我们的技术和工艺现居国际领先地位，无疑会占有宝贵的先机。 疏水蛋白产品将作为新一代膜生物活性材料进入市场，它的出现将会革命性地取代现有化学产品，这无疑给人类的健康带来了很大的益处，消除人类在预防和治疗疾病、食品加工、以及医学检测、食物保鲜方面为健康做出努力的同时给自身带来的潜在危害，而且价格更为低廉。因此，本项目大规模生产疏水蛋白及其应用开发是有非常广阔的市场前景的，并且我们的技术在国际和国内市场处于领先地位。这些产品都将在国际市场上处于最优竞争状态。

蛋白酶体是细胞中用来调控特定蛋白质的浓度和清除错误折叠蛋白质的主要机制的核心组成部分，是细胞中最普遍的不可或缺的大型全酶超分子复合机器之一，也是迄今为止发现的最大的蛋白降解机器。人源蛋白酶体全酶包含至少64个亚基，由盖子 (Lid)和基座(Base)亚复合体组成的调控颗粒RP(Regulatory Particle)所激活。2016年，该课题组与其合作者在《美国科学院院刊》报道了人源蛋白酶体的基态近原子分辨的冷冻电镜结构，以及三个亚纳米分辨的RP-CP亚复合体亚稳或过渡态的共存结构，并首次发现其中一个亚稳态构象的CP的底物转运通道处于开放状态（见PNAS 2016, 113: 12991-12996）。这一发现被德国马普所Baumeister课题组及其合作者在2017年的一篇《美国科学院院刊》论文中通过酵母蛋白酶体全酶的冷冻电镜亚纳米精度分析进一步证实、引用和比较（见PNAS 2017, 114, 1305-1310）。然而，在这些工作中，CP开放态的全酶结构离近原子分辨还有较大距离，未能充分揭示人源蛋白酶体全酶的激活后的运动行为。毛有东、欧阳颀课题组及其合作者在前期工作的基础上，利用他们自主开发的基于统计流行算法的高性能计算软件ROME（见PLoS ONE 2017, 12:e0182130）与优化的冷冻电镜处理方法，对ATP-γS结合状态下的人源蛋白酶体的全酶冷冻电镜单颗粒数据展开了深入分析，得到了6个共存的动态结构，其中包括3.6埃分辨率的基态结构，3.5埃的开放态CP结构，和三个CP开放态对应的亚稳简并态全酶4.2埃，4.3埃和4.9埃的结构。另外两个中间态结构分辨率为7.0埃和5.8埃。三个CP开放态对应的全酶结构的主要差别在于位于RP的AAA-ATPase激酶马达模块，伴随其不同的构象变化，至少有四个ATP-γS分子稳定结合在不同的AAA-ATPase亚基上，为其在不同核酸结合状态下形成的非稳定动态构象提供了重要证据。该研究首次观察到位于AAA-ATPase激酶马达模块中心的底物转运通道呈现从螺旋到鞍形不同的拓扑结构变化，为进一步分析底物和蛋白酶体全酶的相互作用奠定了重要基础。人源蛋白酶体全酶AAA-ATPase马达模块中心的底物转运通道发生大幅度的拓扑变构