流域模型 GWLF 平台介绍：通用流域污染负荷模型（简称 GWLF模型）是 1987 年由美国康奈尔大学提出的一种半分布式、半经验式流域模型算法，主要用于在中尺度流域(几百～万 km2 左右)模拟水文及污染物负荷通量，可以提供逐月的模拟结果并对关键断面（如国家、省级考核断面，跨区域（跨行政区）分界断面，生态补偿断面）污染源构成进行来源解析。其所需数据类型及数据量与我国的水环境、水资源管理部门所能提供的数据类型相匹配，保证了该模型在我国流域管理中的适用性和可达性，为流域尺度或区域尺度（一般市级行政区域大小为几百～万 km2）水环境及水资源规划、决策与管理提供可靠支持。该模型为美国 TMDL 计划实施推荐流域模型之一。利用该模型所得结论可以进一步加工分析并结合 GIS 等空间分析软件，得出时空差异分析结果，为区域或城市水环境管理急需的决策提供支持与建议。

西湖大学周强实验室利用冷冻电镜技术成功解析此次新冠病毒的受体——ACE2的全长结构。这是世界上首次解析出ACE2的全长结构。相关研究内容于北京时间2月19日凌晨3点左右在预印版平台bioRxiv上线。这也是西湖大学承担的浙江省新型冠状病毒肺炎防治应急科研攻关任务的重要成果。 新型冠状病毒感染引发的肺炎疫情爆发后，武汉病毒研究所的科学家发现，新型冠状病毒和2003年的SARS病毒一样，也是通过识别ACE2蛋白进入人体细胞的，ACE2是“新冠病毒”侵入人体的关键。研究发现，在SARS病毒和“新冠病毒”侵入人体的过程中，ACE2就像是“门把手”，病毒抓住它，从而打开了进入细胞的大门。 周强实验室针对这个问题进行了攻坚。第一步，他们要获取ACE2蛋白全长蛋白，但作为膜蛋白的ACE2本身很难在体外稳定获得。周强及博士后鄢仁鸿在文献中发现ACE2与肠道内的一个氨基酸转运蛋白B0AT1能够形成复合物。根据他们过去的研究经验，这个复合物极有可能稳定住ACE2。果然，他们通过共表达的方法获得了ACE2与B0AT1优质稳定的复合物，并利用西湖大学的冷冻电镜平台成功解析了其三维结构，分辨率达到2.9埃，对于病毒识别至关重要的胞外结构域分辨率为2.7埃。通过分析ACE2的全长蛋白结构，周强实验室发现ACE2以二聚体形式存在，同时具有开放和关闭两种构象变化，但两种构象均含有与冠状病毒的相互识别界面。一研究发现为进一步解析全长ACE2和新冠病毒的S蛋白复合物的三维结构奠定了基础。

分析报道了人类AARS家族成员之一，Tyrosyl-tRNA合成酶 (TyrRS)中的两个新型剪接异构体。这两个剪接异构体分别去除了第2-4个和第2-3个外显子，导致其蛋白产物丧失了原始TyrRS中的催化核心和二聚体相互作用界面部分。但是，随后的生化分析表明，这两个剪接异构体仍能够形成两个具有不同构象的稳定结构。进一步的研究发现，其中一个剪接异构体由于剪接位点而形成了一个全新的Coiled-coil区域，用来形成一个新的二聚体相互作用界面；与此相反，另一个剪接异构体，由于其剪接位点导致的抑制效果，从而趋向形成单体。与大多数TyrRS在各组织细胞中均匀分布不同，这两种新的剪接异构体显示出明显的组织偏好性，其中分别在淋巴细胞中和肺中富集表达，表明它们可能由于聚合状态的差异而具有不同的生物学特性。      该研究结果阐释了人类TyrRS具有复杂的结构可塑性，在不同组织中具有不同的结构重组功能，这为今后研究AARS剪接异构体全新的生物学功能和潜在的疾病医疗效用提供了重要的参考价值。目前，aTyr制药（美国NASDAQ上市公司）正在利用相关研究成果进行转化医学研究，开发新型药物。

无限大刚性障板振动源辐射声场长期以来一直是声学研究中的基本问题之一。本研究考虑了声场的非线性现象，如谐波产生、波形畸变等。特别是有可能将超声非线性效应应用于医学超声谐波成像或测量，为获得更高质量的超声图像提供一种新方法。 　　本项目主要在这三方面进行了研究：1、给出高斯展开法一个较严格的数学基础，改进了求解声源分布函数的高斯展开系数的方法；对高斯函数展开法进行了推广，研究了声学和光学中常用的一些源所辐射的场分布；研究了具有任意分布源声场的解析解，提出了声场分布的二维高斯束展开理论。2、研究了非线性二次谐波声场解析解和计算的新方法，使得非线性二次谐波声场分布计算大大简化；研究了平面和聚焦的活塞声场的二次谐波；在此基础上，给出任意形状和分布声源的非线性二阶声场的一般解析理论。3、建立了一套非线性超声测量系统和显微系统。研究超声显微镜测量液体和和生物媒质的非线性参量B/A的新方法，进行实验测量。 　　主要成果发表在JASA上，引起广泛关注。论文他引8篇，总57次。其中SCI他引7篇，43次。

中国科大陈宇星教授、周丛照教授和孙林峰教授课题组合作阐明了金黄色葡萄球菌（Staphylococcus aureus）胞壁酸（WTA）翻转酶TarGH转运WTA的机制和TarGH特异性抑制剂Targocil的抑制机制。该研究成果在线发表在微生物领域专业杂志mBio上。耐甲氧西林金黄色葡萄球菌（MRSA）是主要的临床致病菌之一，其引发的感染难以治愈甚至可能致死。由于近年来抗生素滥用，出现了对所有的β-内酰胺类药物都具有抗性的MRSA菌株。研究表明S. aureus细胞壁主要成分WTA是引起耐药性的关键因素之一。在革兰氏阳性菌中，WTA是一类共价连接在肽聚糖上的阴离子多聚物。WTA在细菌分裂、生物膜形成、宿主定殖以及细菌感染等过程中起着重要作用。因此，WTA合成路径中的关键酶是新型抗菌药物的重要靶点。在S. aureus中，WTA合成前体是N-乙酰葡糖胺修饰的多聚核糖醇长链，其通过共价键连接在锚定在细胞膜上的脂质载体Und-PP上。该Und-PP连接的多聚核糖醇长链前体先在细胞内完成合成，最后通过ABC转运蛋白TarGH翻转出细胞膜。作为最具潜力的抗生素靶标之一，TarGH及其抑制剂得到广泛研究。先导化合物小分子Targocil是近期被鉴定出来特异性抑制TarGH效率较高的抑制剂，但是其抑制的分子机制并不清楚。为阐明TarGH转运WTA的机理以及Targocil的抑制机制，作者用冷冻电镜方法，解析了金黄色葡萄球菌WTA翻转酶TarGH的同源蛋白，来自Alicyclobacillus herbarius菌的TarGH结构。其同源性为50%。TarGH结构总体分辨率为3.9 Å，其核心结构区域分辨率达到3.6Å。由于未结合ATP，TarGH结构处于开口朝向细胞内的构象状态。基于结构，作者计算出了底物转运通道，通过对组成通道的氨基酸残基性质分析并结合生理实验，阐明了底物特异性识别机制。通过结构比对作者提出TarGH及其同源蛋白利用“曲柄连杆”原理来实现底物转运的分子机制。具有类似结构特点的ABC转运蛋白都可以利用这一机制通过相对微小的总体构象变化转运较大的底物。作者进一步通过生化实验和计算机模拟确定了Targocil结合TarGH的精确位点，并阐明了其抑制TarGH转运胞壁酸的分子机制。

本人从事新型垂直筛板塔的研究多年，发表了关于新型垂直筛板板结构，出口堰尺寸，点效率，板效率的论文八篇，受到国际关注。其二篇论文被美国工程索引及美国化学化工文摘收录，其中一篇论文被法国一家公司索取。   新型垂直筛板塔（简称VST）是日本三井公司于上世纪七十年代初开发的一种气液并流接触塔板。它是一种以气相为连续相，液相为分散相的高效新型塔板，其处理能力达到普通塔板的1.5-2倍，板效率高于一般塔板的10％-20％，操作范围宽，压降低。该种塔板在日本已大量应用。    本人经过理论和实验研究，发现板孔，帽罩及出口堰对塔的处理量及塔板的分离效率影响较大。因此，旧塔可经过改造，提高塔的分离效率，降低生产成本，创造经济效益。同时，建议新企业建厂时，采用新型垂直筛板塔作为分离塔设备（精馏塔，吸收塔，解析塔），欢迎来面谈。

要解决渐开线圆柱直或斜齿轮任意瞬时多齿对同时接触时的轮齿变形、齿面线载荷、齿面接触应力及齿根弯曲应力的精确数据分折的技术问题，从而得到一个性能优化的齿轮参数，而提供一种渐开线圆柱齿轮高精度多齿对啮合接触仿真解析方法。 一种渐开线圆柱齿轮高精度多齿对啮合接触仿真解析方法，包括以下具体步骤： 1．大小齿轮的三维几何建模和装配    利用PrO／E软件，建立大小直齿轮或斜齿轮的三维几何模型，并进行装配，并调整大小齿轮的任意接触位置；    2．建立物理模型及力学模型 在PrO／MEcHANIcA集成子模块或者独立子模块中，完成材料特性参数，约束，接触区域与载荷的定义； 3．网格划分：在PrO／MEcHANI cA独立模块中，进行有限元网格划分； 4．仿真计算：在PrO／MEcHANI cA独立模块中，进行有限元计算处理；   5．计算的执行与结果分析 利用Pro／E与Pro／MECHAN I CA对渐开线圆柱齿轮的多齿对接触问题进行精确仿真，解决了渐开线圆柱直或斜齿轮任意瞬时多齿对同时接触时的轮齿变形、齿面线载荷、齿面接触应力及齿根弯曲应力的精确数据分折的技术问题，可以快速高精度地仿真解析圆柱齿轮任一瞬时，同时多齿对啮合情况下的轮齿与轮体的变形与应力分布情况，特别是我们在设计齿轮时所需要的高精度的齿面压力分布、齿面接触应力分布与齿根弯曲应力分布。这些参数对齿轮的弯曲与接触强度，振动分析，疲劳强度以及磨损分析有着重要的直接帮助。

本发明公开了一种适用于交流保护的柔性直流双极短路解析分 析方法，应用于交流保护技术领域，将 MMC-HVDC 闭锁后换流站不 控整流分为四个临界状态，分别是三相环流、两相环流、单相环流和 无环流状态；建立这四个临界状态的电流微分方程与边界条件方程， 得出对应的电流与临界电阻解析表达式；通过线性化拟合，得出任意 短路电阻下的故障电流解析表达式，以对 MMC-HVDC 直流双极短路 故障进行分析。通过本发明可实现任意短路电阻下的交流电流计算， 弥补了交流保护整定计算无法计及 MMC-HVDC 直流双极短

蛋白酶体是细胞用来调控特定蛋白质的浓度和清除错误折叠蛋白质的主要机制，是细胞中最普遍的不可或缺的大型 蛋白复合机器之一，也是迄今为止发现的最大的蛋白降解机器。 蛋白酶体全酶是由盖子 (Lid)和基座(Base)亚复 合体组成的调控颗粒RP(Regulatory Particle)所激活。基座亚复合体在组装过程中最重要的一个步骤是异质六 聚AAA-ATPase环的组装。这个过程至少需要被PAAF1, p28/gankyrin, p27/PSMD9和S5b这四种调控颗粒(RP)组 装伴侣蛋白分子所引导。天然的自由态19S调控复合体的构象存在大量的亚稳定态，并表现出大幅度的局部构象涨 落，使冷冻电子显微镜技术成为解析其结构的唯一手段。利用 冷冻电镜解析人源蛋白酶体全酶的基础上（见PNAS 2016, 113: 12991-12996），利用他们自主开发的基于统计 流行算法的高性能计算软件ROME（见PLoS ONE 2017, 12:e0182130）与优化的冷冻电镜处理方法对p28-RP复合 体细微动态构象进行深度分类，共解析出了1个4.5-? p28绑定的调控颗粒（RP）非AAA的亚复合体，3个近7-? p28 绑定的完整RP结构，1个亚纳米精度下的非p28绑定的完整RP结构以及7个亚纳米精度下的由Rpn1-p28-AAA组成的p28 绑定RP的亚复合体的动态构象。观察到自由态RP调控颗粒中p28-绑定的AAA环并没有组成的闭 环孔状通道，而是自发地在Rpt2-Rpt6和Rpt3-Rpt4界面上形成多个由“开”到“关”的拓扑变构。