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投影幕之一
产品详细介绍
中国教学仪器设备有限公司
2021-08-23
一轴齿轮(超速档)
德州齿轮有限公司
2021-08-26
福建省科学技术厅 福建省发展和改革委员会 福建省工业和信息化厅关于公布2023年福建省科技小巨人企业相关名单的通知
根据省科技厅、发改委、工信厅《关于组织开展2023年科技小巨人企业遴选和认定工作的通知》（闽科企〔2023〕1号）要求，经研究决定，将福州福光电子有限公司等739家企业列入2023年福建省科技小巨人企业名单，取消福建珠江埃诺教育管理有限公司等11家福建省科技小巨人企业资格。
技术创新中心
2023-07-10
北京市科学技术委员会、中关村科技园区管理委员会等8部门关于印发《北京市科技创新国际化提升行动计划（2024-2027年）》的通知
提升科技创新国际化水平，对北京深化国际协同创新、深度融入全球创新网络、推进国际科技创新中心建设具有重大意义。
北京市科学技术委员会、中关村科技园区管理委员会
2024-12-31
病毒疫苗快速工艺研发技术平台以及高质蜀病毒疫苗规模化生产装置装备相关技术
本研究团队研发了具有自主知识产权（专利号：ZL 201610601410.0；ZL 201610601445.4）的新型固定床生物反应器——Xcell反应器（图1）。Xcell反应器采用新型的“瀑布式”传氧方式，实现真正意义上的无泡通气，可提供良好的氧传质性能以及混合性能；采用“悬浮接种”技术使得反应器的种子细胞捕获能力良好且细胞在反应器中分布均匀；采用“Push-pause”混合技术，可有效避免固定床模块出现死区，进一步提高液体混合效率，同时对氧传递有一定的促进作用。Xcell反应器为贴壁动物细胞的培养与应用提供了一种新的固定床生物反应器与技术。
为了实现基于固定床生物反应器细胞培养过程的高效研发与规模放大，本研究团队建立了具有自主知识产权（专利申请号201910893202.6）的固定床生物反应器缩小模型——TFB反应器（图2）。基于TFB反应器与Xcell反应建立了固定床生物反应器scale-down/scale-up平台（图3）以及QbD导向的病毒疫苗过程工程的快速开发策略，实现了细胞培养及病毒扩增工艺从20 mL到0.5 L与2.5 L的规模逐级放大。
江南大学
2021-05-11
人才需求:熟悉精通高性能有机颜料的合成技术和后处理技术人员
1、熟悉精通高性能有机颜料的合成技术和后处理技术人员。2、精通水性色浆、UV光固化色浆、颜料制备物技术人员
宇虹颜料股份有限公司
2021-09-10
中国科协发布2023重大科学问题、工程技术难题和产业技术问题
29个重大问题难题发布！
中国科协
2023-10-23
高校设备更新改造及数字化建设解决方案供应商名录（第一批）展示（二）：北京竞业达数码科技股份有限公司
展示第一批入围企业的解决方案和产品服务，以期共助高等教育高质量发展。
中国高等教育博览会
2023-08-10
中山大学测试中心电感耦合等离子体飞行时间质谱仪采购项目公开招标公告
中山大学测试中心电感耦合等离子体飞行时间质谱仪采购项目招标项目的潜在投标人应在中山大学智能电子采购系统（https://www.zhizhengyun.com）获取招标文件，并于2022年06月29日09点30分（北京时间）前递交投标文件。
中山大学
2022-06-09
有关冷冻电镜解析的人源蛋白酶体26S全酶高分辨三维动态结构的研究
蛋白酶体是细胞中用来调控特定蛋白质的浓度和清除错误折叠蛋白质的主要机制的核心组成部分，是细胞中最普遍的不可或缺的大型全酶超分子复合机器之一，也是迄今为止发现的最大的蛋白降解机器。人源蛋白酶体全酶包含至少64个亚基，由盖子 (Lid)和基座(Base)亚复合体组成的调控颗粒RP(Regulatory Particle)所激活。2016年，该课题组与其合作者在《美国科学院院刊》报道了人源蛋白酶体的基态近原子分辨的冷冻电镜结构，以及三个亚纳米分辨的RP-CP亚复合体亚稳或过渡态的共存结构，并首次发现其中一个亚稳态构象的CP的底物转运通道处于开放状态（见PNAS 2016, 113: 12991-12996）。这一发现被德国马普所Baumeister课题组及其合作者在2017年的一篇《美国科学院院刊》论文中通过酵母蛋白酶体全酶的冷冻电镜亚纳米精度分析进一步证实、引用和比较（见PNAS 2017, 114, 1305-1310）。然而，在这些工作中，CP开放态的全酶结构离近原子分辨还有较大距离，未能充分揭示人源蛋白酶体全酶的激活后的运动行为。毛有东、欧阳颀课题组及其合作者在前期工作的基础上，利用他们自主开发的基于统计流行算法的高性能计算软件ROME（见PLoS ONE 2017, 12:e0182130）与优化的冷冻电镜处理方法，对ATP-γS结合状态下的人源蛋白酶体的全酶冷冻电镜单颗粒数据展开了深入分析，得到了6个共存的动态结构，其中包括3.6埃分辨率的基态结构，3.5埃的开放态CP结构，和三个CP开放态对应的亚稳简并态全酶4.2埃，4.3埃和4.9埃的结构。另外两个中间态结构分辨率为7.0埃和5.8埃。三个CP开放态对应的全酶结构的主要差别在于位于RP的AAA-ATPase激酶马达模块，伴随其不同的构象变化，至少有四个ATP-γS分子稳定结合在不同的AAA-ATPase亚基上，为其在不同核酸结合状态下形成的非稳定动态构象提供了重要证据。该研究首次观察到位于AAA-ATPase激酶马达模块中心的底物转运通道呈现从螺旋到鞍形不同的拓扑结构变化，为进一步分析底物和蛋白酶体全酶的相互作用奠定了重要基础。人源蛋白酶体全酶AAA-ATPase马达模块中心的底物转运通道发生大幅度的拓扑变构
北京大学
2021-04-11