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干法制备氧化锆高性能粉体、牙科用氧化锆瓷块及全瓷义齿制备技术
牙科陶瓷具有优良的光传播和光反射性能，可以再现自然牙半透明深度和色深度，有良好的生物相容性，磨耗性接近牙釉质、不导电、不产生CT和MRI的伪影、X射线透射，化学性能稳定、在口腔环境中不降解，抛光和上釉的瓷面光洁，菌斑不易附着，且陶瓷修复体美观，是最具发展潜力的牙科修复体材料。
北京大学
2021-02-01
运用核酸适配体与溶菌酶特异性识别并形成G四链体进行荧光显现潜指纹的方法
本发明涉及潜在指纹显现技术领域，具体的说是一种运用核酸适配体与溶菌酶识别，形成G四链体扦插荧光分子进行荧光检测潜指纹的方法。所述包括以下步骤：①按捺指纹：在样品表面获得汗潜指纹；②配制荧光显色溶液：将DNA溶解于包含NaCl、MgCl2和KCl的Tris?HCl缓冲溶液中，然后加入NMM溶液充分混合；③荧光显现潜指纹：将步骤②得到的溶液滴涂到步骤①的潜指纹样品表面反应后，用去离子水快速清洗干燥后的
青岛农业大学
2021-01-12
湖南师范大学刘少军院士团队揭示人工异源四倍体鱼基因组
2022年9月14日，我校刘少军院士团队在BMC Biology在线发表了题为“Symmetric subgenomes and balanced homoeolog expression stabilize the establishment of allopolyploidy in cyprinid fish”论文。
湖南师范大学
2022-09-28
美术宝一对一
美术宝1对1，是艺旗科技旗下的少儿国际美术在线教育平台。致力于为每个家庭提供个性化定制的美育课程，主要面向4-12岁适龄儿童，采用1对1真人在线互动教学形式，利用ipad、电脑等终端，随时随地的提供少儿艺术培养专属课程。
天津艺旗互联科技有限公司
2021-02-01
四川大学华西医院肝脏外科团队开展离体供肝减右后叶切除(eRPS)术
在四川大学华西医院终身教授严律南指导下，华西医院肝脏外科杨家印/蒋利教授团队近期完成离体供肝减右后叶切除(eRPS)术，以此预防成人DCD肝移植术后大肝综合征。
四川大学
2022-03-17
科研进展 | 西湖大学马丽佳团队开发“PEAC-seq”鉴定体内CRISPR基因编辑引起的脱靶和染色体易位
西湖大学生命科学学院马丽佳研究员和团队成员们也一直在寻找新方法，希望克服以上缺点，优化基因编辑脱靶位点的检测。
西湖大学
2022-12-19
黄一
核心研究方向是舰船与海洋工程装备腐蚀防护，在舰船腐蚀防护技术和海洋平台浮式防护技术方面取得了国际领先的研究成果，为行业做出了重要贡献，因重大挴洋工程装备防腐技术方面的贡献参与获得国家科技进步奖特等奖 (2014) ，因舰船综合防腐技术方面的贡献参与获得军队科技进步奖一等奖(2018)。中国高等教育学会科技服务专家指导委员会委员。
主要研究方向
• 船舶与海洋结构物结构分析与环境强度
• 船舶与海洋工程腐蚀防护
• 船舶与海洋工程结构损伤演变机理与全寿命期安全管理
• 海底管道损伤与完整性管理
• 深海灾害性海洋环境要素适应型新概念海洋结构物
黄一
2023-02-22
专业课一对一
冲刺阶段培优强化 专业课一对一 为你强势助力
北京爱启航网络科技有限公司
2021-02-01
中山大学测试中心电感耦合等离子体飞行时间质谱仪采购项目公开招标公告
中山大学测试中心电感耦合等离子体飞行时间质谱仪采购项目招标项目的潜在投标人应在中山大学智能电子采购系统（https://www.zhizhengyun.com）获取招标文件，并于2022年06月29日09点30分（北京时间）前递交投标文件。
中山大学
2022-06-09
有关冷冻电镜解析的人源蛋白酶体26S全酶高分辨三维动态结构的研究
蛋白酶体是细胞中用来调控特定蛋白质的浓度和清除错误折叠蛋白质的主要机制的核心组成部分，是细胞中最普遍的不可或缺的大型全酶超分子复合机器之一，也是迄今为止发现的最大的蛋白降解机器。人源蛋白酶体全酶包含至少64个亚基，由盖子 (Lid)和基座(Base)亚复合体组成的调控颗粒RP(Regulatory Particle)所激活。2016年，该课题组与其合作者在《美国科学院院刊》报道了人源蛋白酶体的基态近原子分辨的冷冻电镜结构，以及三个亚纳米分辨的RP-CP亚复合体亚稳或过渡态的共存结构，并首次发现其中一个亚稳态构象的CP的底物转运通道处于开放状态（见PNAS 2016, 113: 12991-12996）。这一发现被德国马普所Baumeister课题组及其合作者在2017年的一篇《美国科学院院刊》论文中通过酵母蛋白酶体全酶的冷冻电镜亚纳米精度分析进一步证实、引用和比较（见PNAS 2017, 114, 1305-1310）。然而，在这些工作中，CP开放态的全酶结构离近原子分辨还有较大距离，未能充分揭示人源蛋白酶体全酶的激活后的运动行为。毛有东、欧阳颀课题组及其合作者在前期工作的基础上，利用他们自主开发的基于统计流行算法的高性能计算软件ROME（见PLoS ONE 2017, 12:e0182130）与优化的冷冻电镜处理方法，对ATP-γS结合状态下的人源蛋白酶体的全酶冷冻电镜单颗粒数据展开了深入分析，得到了6个共存的动态结构，其中包括3.6埃分辨率的基态结构，3.5埃的开放态CP结构，和三个CP开放态对应的亚稳简并态全酶4.2埃，4.3埃和4.9埃的结构。另外两个中间态结构分辨率为7.0埃和5.8埃。三个CP开放态对应的全酶结构的主要差别在于位于RP的AAA-ATPase激酶马达模块，伴随其不同的构象变化，至少有四个ATP-γS分子稳定结合在不同的AAA-ATPase亚基上，为其在不同核酸结合状态下形成的非稳定动态构象提供了重要证据。该研究首次观察到位于AAA-ATPase激酶马达模块中心的底物转运通道呈现从螺旋到鞍形不同的拓扑结构变化，为进一步分析底物和蛋白酶体全酶的相互作用奠定了重要基础。人源蛋白酶体全酶AAA-ATPase马达模块中心的底物转运通道发生大幅度的拓扑变构
北京大学
2021-04-11