本发明公开了一种还原自组装蛋白质包裹磁性微球的制备方法。该方法利用巯基乙醇、二硫苏糖醇或者 3-巯基-1,2-丙二醇作为还原剂，通过还原反应打开蛋白质的二硫键，使蛋白质暴露出巯基和疏水区域，与磁性纳米颗粒通过巯基配位以及疏水作用自组装形成核壳结构的蛋白质包裹磁性微球。本发明制备的蛋白质包裹微球粒径易调控，稳定性、水溶性好，不易聚集，非特异性吸附小，具有优异的生物相容性，无需使用特殊设备、耗时短、易操作、生产成本低廉，制备条件温和，在制备过程中直接固定特异性抗体，得到偶联抗体的蛋白质包裹磁性微球活性高

雄激素受体(androgen receptor，AR)被认为在前列腺癌的发生、发展和转移中起到关键作用。因此，雄激素撤除疗法(androgendeprivation therapy)成为治疗晚期前列腺癌的最常用和有效的方法。但是在治疗的两到三年内，大部分晚期前列腺癌就会发展成去势抵抗性前列腺癌(CRPC)。对于 CRPC 目前缺乏有效治疗手段，成为前列腺癌治疗中最为棘手的问题。在雄激素撤除环境下，AR 的再激活存在多种途径，主要包括病灶部位雄激素的合成、AR 的基因突变、倍增和可变剪切以及 AR 共

本发明公开了一种谷朊蛋白胶体颗粒及其制备方法和用途，制备方法包括：谷朊蛋白在谷氨酰胺转氨酶作用下发生交联反应，形成谷朊蛋白胶体颗粒，反应体系中添加有带伯胺基团的亲水小分子，所述带伯胺基团的亲水小分子为L‑赖氨酸、氨基葡萄糖和L‑谷氨酸中的至少一种，所述带伯胺基团的亲水小分子与谷朊蛋白的质量比为1:10‑100。本发明在反应体系中添加了带伯胺基团的亲水小分子，谷朊蛋白发生分子间和分子内交联的同时，与带伯胺基团的亲水小分子发生交联反应，一方面可以抑制谷氨酰胺转氨酶催化谷朊蛋白中的谷氨酰胺或天冬酰胺进行去酰胺反应，另一方面由于带伯胺基团的亲水小分子含有带电荷的基团，将赋予谷朊蛋白更高的表面电荷。

本发明属于功能材料领域，提供了一种丝素蛋白‑NIPAM光子晶体水凝胶及其制备方法。所述制备方法包括采用物理交联剂将丝素蛋白和N‑异丙基丙烯酰胺(NIPAM)在常温下共交联，并在交联反应过程中嵌入三维光子晶体阵列。 一、项目分类 关键核心技术突破 二、技术分析 本发明属于功能材料领域，提供了一种丝素蛋白‑NIPAM光子晶体水凝胶及其制备方法。所述制备方法包括采用物理交联剂将丝素蛋白和N‑异丙基丙烯酰胺(NIPAM)在常温下共交联，并在交联反应过程中嵌入三维光子晶体阵列。本发明提供的制备方法制备的光子晶体水凝胶具有良好的生物相容性、弹力性能、吸水性能，与皮肤之间具有良好的贴合性，紧贴皮肤表面不易脱落，还同时具有优良的压力传感性和温敏性，可对温度和压力的变化产生颜色变化响应，实现压力和温度变化的裸眼观测。 对温度的响应：在35℃时观察到的丝素蛋白‑NIPAM光子晶体水凝胶由原来的蓝色局部变为紫色和红色，结构色发生明显改变，是由于水凝胶急速收缩导致阵列从密堆积结构变为不均匀的其他晶型状态，导致结构色出现反常变化。因此，本发明提供的丝素蛋白‑NIPAM光子晶体水凝胶的LCST在35℃附近。当温度低于31℃时，光子晶体水凝胶的反射峰几乎不发生移动；而当温度到达31℃时，反射峰逐渐红移；之后随着温度的升高，在34‑35度之间，产生大幅度红移。由上述试验结果可知，丝素蛋白‑NIPAM光子晶体水凝胶在34‑35℃之间出现了相转变。现有技术已知纯NIPAM凝胶的LCST约为33℃。由于本发明提供的制备方法制备的丝素蛋白‑NIPAM光子晶体水凝胶的LCST接近人体温度，并且光子晶体水凝胶的相转变温度可通过添加盐离子等方法进行调节。再加上光子晶体水凝胶具有良好的弹性和皮肤贴合性。因此，本发明提供的制备方法制备的丝素蛋白‑NIPAM光子晶体水凝胶可用作敷料裸眼检测体温，快速准确地判断体温是否正常。 对压力的响应：将光子晶体水凝胶膜贴在物体表面，当物体表面有外加压力存在时，光子晶体水凝胶膜会发生颜色的变化，可以用来裸眼识别外加压力的大小。例如将光子晶体水凝胶膜贴在人体关节表面，当关节弯曲时，带动水凝胶膜伸长，其中的光子晶体晶格间距变大，进而产生结构色的变化。光子晶体水凝胶膜的这一特性可应用于运动康复监测领域，监测关节的运动灵活性，裸眼观察即可轻松获取运动康复情况。 吸水性能评价：将制备的丝素蛋白‑NIPAM光子晶体水凝胶的5mm膜放在干燥环境中失水，当其含水量降为最大含水量的50％时，光子晶体水凝胶的体积产生相应的缩小；将其放置于含水容器中浸泡30min后即可恢复到最大吸水量状态。在经历上述失水和吸水过程后，光子晶体水凝胶的各项性能保持稳定。由此可知，光子晶体水凝胶的吸水性能良好，且吸水、失水过程不会破坏其结构。又由于其与皮肤的贴合性很好，十分适合用作水溶性药物载体材料。 酸碱稳定性评价：配制pH＝5 ,6 ,7 ,8 ,9的磷酸缓冲液，将实施例1制备的丝素蛋白‑NIPAM光子晶体水凝胶的1mm膜分别置于上述缓冲溶液的培养皿中，10分钟后用光纤光谱仪检测其反射光谱。试验结果显示光子晶体水凝胶在上述缓冲液中反射峰均未发生移动。因此，光子晶体水凝胶在上述pH范围内具有良好的酸碱稳定性和耐受性，不会随外界pH变化产生收缩或溶胀，具有良好的环境适应性。 自修复性能评价：将实施例1制备的丝素蛋白‑NIPAM光子晶体水凝胶的2mm膜用刻刀切开后，切口接触放置在一起，放置24小时，观察发现切口消失。因此，光子晶体水凝胶具有一定的自修复能力，利于增加使用寿命。检验自修复后的光子晶体水凝胶强度，将光子晶体水凝胶两端固定并缓慢拉伸，拉伸30％时切口出现裂缝，50％时切口完全断开。由此可知，光子晶体水凝胶具有一定程度的自修复性能，但是由于修复仅为物理相互作用力产生，因此不能承受较大的外力。

本项目属于功能材料领域，提供了一种丝素蛋白‑NIPAM光子晶体水凝胶及其制备方法。所述制备方法包括采用物理交联剂将丝素蛋白和N‑异丙基丙烯酰胺(NIPAM)在常温下共交联，并在交联反应过程中嵌入三维光子晶体阵列。本发明提供的制备方法制备的光子晶体水凝胶具有良好的生物相容性、弹力性能、吸水性能，与皮肤之间具有良好的贴合性，紧贴皮肤表面不易脱落，还同时具有优良的压力传感性和温敏性，可对温度和压力的变化产生颜色变化响应，实现压力和温度变化的裸眼观测。

本成果以水溶性丙烯酸酯树脂为基体制备特种胶黏剂，胶黏剂可与水任意比例混合，VOC含量低，无刺激性气味。胶黏剂在基材表面干燥后，室温状态下为无色透明薄膜，在一定温度下软化并具有一定粘结性，继续升温并保持一段时间后可以形成热固性树脂，具有较高的粘结强度。本成果已经通过中试试验，产品质量稳定，具有进行大规模生产的前景和能力。

项目简介本项目采用两步催化法合成水溶性酚醛树脂，实现了苯酚苯环上的多元羟甲基化反应，使酚羟基邻对位上亚甲基克分子比达到o／p=2，保证产品具备更强的脱水缩合反应能力。经减压脱水后，水溶性甲阶酚醛树脂的有效含量达到82%，残留甲醛量为1.1%( wt)，游离酚为0.05%( wt)。作为胶粘剂，该产品不仅提高了固化速度，而且降低了固化温度。该技术在辽宁某厂已经实现工业化生产。二、市场前景水溶性酚醛树脂是合成酚醛树脂的甲阶产品，具有良好的耐水性和力学强度，作为胶粘剂特别适合于人造木材板、木材改性和橡胶制品加工等。由于酚醛树脂还具有良好的阻燃性，即使燃烧时也不会熔融，不产生一氧化碳有毒气体等优点，因此由水溶性酚醛树脂制备的酚醛泡沫塑料可以在许多工业领域应用，同时也时一代理想的环保绝热材料。三、主要设备及投资夹套式搪瓷衬里搅拌反应釜，保温中间罐，（2t蒸汽锅炉自备）。按照月生产60吨计算，需要投资20万元。四、效益分析按照同类进口产品市场价格计算，应用本技术生产的产品税前利润为900～1200元/吨。五、合作方式技术转让。项目负责人：黎钢联系电话： 022-60202443

本发明涉及一种水溶性硫杂蒽酮-聚醚可见光引发剂及其制备方法和用途。将 4-溴苯胺及其衍生物 通过亲核取代反应形成硫醚，通过浓酸脱水成环，将芳香胺引入到硫杂蒽酮结构中，然后通过亲核取代 反应，将氯甲基引入到光引发剂上，再次通过亲核取代反应，形成含聚醚链段硫杂蒽酮可见光引发剂。 聚醚的引入可以使产品具有良好的水溶性，聚醚分子量的多种选择，可以给这一类聚合物提供种类繁多 的原料，使其可以在结构、溶解度等方面灵活可变。该光引发剂可应用于不饱和活性物质的可见光聚合; 由于是一种大分子光引发剂，本身无

本发明目的是提供一种产低温碱性蛋白酶的菌株，为芽孢杆菌(Bacillus sp.)WFWBac‑1，于2015年4月9日保藏在位于北京市朝阳区北辰西路1号院3号的中国科学院微生物研究所的中国微生物菌种保藏管理委员会普通微生物中心，保藏编号为CGMCC NO.10703。本发明筛选的菌株用于发酵生产碱性蛋白酶。本发明筛选的菌株性状优良、产蛋白酶活力高；该菌株在以蔗糖为碳源，蛋白胨为氮源，培养基初始pH 9.0，培养温度25℃，接种量为10％的条件下150rpm振荡培养48h时，所产蛋白酶活性最高能达到995U/mL。所制备的酶用于制备洗衣液或洗洁精。

首先选取了序列特征各异的12条富含RGG的多肽片段，利用SPR技术评价多肽片段对G-四链体的结合能力。再结合filter-binding、NMR等研究手段，发现并证实了含有7个RGG重复单元的多肽12能选择性识别G-四链体结构，其识别位点为G-四链体的四分体平面。利用序列突变和序列重排等方式，作者证实多肽12对G-四链体的特异识别存在明显的序列特异性，这种特异性同时表现在氨基酸的类型以及其特定的排布顺序上。基于上述结果，作者对含有该RGG多肽序列的蛋白进行数据库搜索，发现了cold-inducible RNA-binding protein（CIRBP），并通过一系列实验证实该蛋白能在细胞内外有效识别G-四链体。值得注意的是，该RGG肽段在CIRBP识别G-四链体的过程中起关键作用，突变或缺失都会导致蛋白识别G-四链体的能力显著下降。该研究首次通过RGG多肽序列与G-四链体相互作用的系统研究，发现了全新的G-四链体结合蛋白，并为将来发现更多的G-四链体结合蛋白提供了一种新途径。