本发明的主要工作是基于多源异构网络推断主体(用户)之间的社 会关系(包括同类型之间或不同类型之间的主体关系，本发明中只以用 户为例)的方法，异构网络是指网络中主体类型多种或者主体之间的关 系类型多种，关系可以分为好友和其他两种。主要内容包括在两个(例 如 Twitter 网络、通讯网络)异构网络中，两个网络的主体类型都包含有 用户，但不同网络中主体之间的关系链接类型是不同的在 Twitter 网络 中用户之间的关系是

近日，中国科学技术大学地球和空间科学学院吴忠庆教授课题组与美国哥伦比亚大学Renata Wentzcovitch教授课题组及美国康奈尔大学Geoffrey Abers教授合作，在俯冲带浅部地震波速各向异性成因上取得重大进展。

简介：本发明公开了一种改善铁素体不锈钢板带组织性能的冷轧方法及其分析方法，属于冷轧工艺技术领域，其解决了现有冷轧铁素体不锈钢板带组织性能不高的问题。本发明基于冷轧用坯料的变形抗力模型和材料的热物性参数，围绕实际的冷轧生产过程构建板带冷轧过程的有限元分析模型，在总的压下率一定的情况下，分析不同道次压下率分配制度下板带内部的剪切应力与剪切应变分布，通过计算获得板带内部的剪切应变能分布与变化规律，确定提高板带退火后组织性能的总压下率和压下率分配制度。本发明能准确分析铁素体不锈钢退火板带冷轧工艺参数，以改善铁素体不锈钢退火板带的组织性能，获得具有优良成形性的铁素体不锈钢板带。

本发明公开了一种摩擦轮行进式的带自锁功能的全方向可转弯攀爬机器人，包括上部分机架(11)、下部分机架(12)、上下部分连接柱(13)、上夹紧驱动单元、下夹紧驱动单元以及后夹紧机构，所述上部分机架(11)与下部分机架(12)通过上下部分连接柱(13)连接固定在一起，所述夹紧驱动单元的个数为两个，分别为上夹紧驱动单元和下夹紧驱动单元，所述上夹紧驱动单元设置于上部分机架(11)上，而所述下夹紧驱动单元设置于下部分机架(12)上；本发明机械人不限于攀爬固定方向的柱子，具有拐弯功能，能适应变化横截面积大小的柱

本发明涉及电解铝行业，具体涉及一种铝电解槽阴极软母带与铝母线的原位不停电焊接方法。本发 明包括以下步骤:1.原位打磨;2.原位固定;3.原位熔化;4.焊前处理;5.预热;6.放热焊接;7.焊后处理。 本发明用放热焊接直接完成了软母带与铝母线之间的原位连接，规避了软母带片状结构无法在磁场内直 接焊接的缺陷，提高了铝电解企业经济效益，解决了铝电解企业对软母线进行修复的技术难题。该作业 可在系列电解槽不

本申请公开了一种由带支撑的三角形网格构成的钢结构冷却塔，其包括斜杆、水平杆、面内支撑、加强环桁架、吊杆和撑杆；冷却塔的塔体由一系列倒置的等腰三角形组成，构成若干层封闭的网格结构；每个等腰三角形内设置面内支撑，与等腰三角形共同组成模数单元；模数单元的底边为网格结构的水平杆；模数单元的腰为网格结构的斜杆；最底层模数单元的顶点固定于基础上，作为整个冷却塔的支座，其余各层模数单元由下至上逐层搭设，顶点刚接于下层对应模数单元的底边端点上；加强环桁架设置于塔体内侧，并通过吊杆或撑杆减小加强环桁架的挠度。本申请钢结构冷却塔能充分发挥构件在各方向的力学性能，构件和节点尺寸小，用钢量小，具有良好的经济技术指标。

蛋白酶体是细胞中用来调控特定蛋白质的浓度和清除错误折叠蛋白质的主要机制的核心组成部分，是细胞中最普遍的不可或缺的大型全酶超分子复合机器之一，也是迄今为止发现的最大的蛋白降解机器。人源蛋白酶体全酶包含至少64个亚基，由盖子 (Lid)和基座(Base)亚复合体组成的调控颗粒RP(Regulatory Particle)所激活。2016年，该课题组与其合作者在《美国科学院院刊》报道了人源蛋白酶体的基态近原子分辨的冷冻电镜结构，以及三个亚纳米分辨的RP-CP亚复合体亚稳或过渡态的共存结构，并首次发现其中一个亚稳态构象的CP的底物转运通道处于开放状态（见PNAS 2016, 113: 12991-12996）。这一发现被德国马普所Baumeister课题组及其合作者在2017年的一篇《美国科学院院刊》论文中通过酵母蛋白酶体全酶的冷冻电镜亚纳米精度分析进一步证实、引用和比较（见PNAS 2017, 114, 1305-1310）。然而，在这些工作中，CP开放态的全酶结构离近原子分辨还有较大距离，未能充分揭示人源蛋白酶体全酶的激活后的运动行为。毛有东、欧阳颀课题组及其合作者在前期工作的基础上，利用他们自主开发的基于统计流行算法的高性能计算软件ROME（见PLoS ONE 2017, 12:e0182130）与优化的冷冻电镜处理方法，对ATP-γS结合状态下的人源蛋白酶体的全酶冷冻电镜单颗粒数据展开了深入分析，得到了6个共存的动态结构，其中包括3.6埃分辨率的基态结构，3.5埃的开放态CP结构，和三个CP开放态对应的亚稳简并态全酶4.2埃，4.3埃和4.9埃的结构。另外两个中间态结构分辨率为7.0埃和5.8埃。三个CP开放态对应的全酶结构的主要差别在于位于RP的AAA-ATPase激酶马达模块，伴随其不同的构象变化，至少有四个ATP-γS分子稳定结合在不同的AAA-ATPase亚基上，为其在不同核酸结合状态下形成的非稳定动态构象提供了重要证据。该研究首次观察到位于AAA-ATPase激酶马达模块中心的底物转运通道呈现从螺旋到鞍形不同的拓扑结构变化，为进一步分析底物和蛋白酶体全酶的相互作用奠定了重要基础。人源蛋白酶体全酶AAA-ATPase马达模块中心的底物转运通道发生大幅度的拓扑变构