西湖大学周强实验室利用冷冻电镜技术成功解析此次新冠病毒的受体——ACE2的全长结构。这是世界上首次解析出ACE2的全长结构。相关研究内容于北京时间2月19日凌晨3点左右在预印版平台bioRxiv上线。这也是西湖大学承担的浙江省新型冠状病毒肺炎防治应急科研攻关任务的重要成果。 新型冠状病毒感染引发的肺炎疫情爆发后，武汉病毒研究所的科学家发现，新型冠状病毒和2003年的SARS病毒一样，也是通过识别ACE2蛋白进入人体细胞的，ACE2是“新冠病毒”侵入人体的关键。研究发现，在SARS病毒和“新冠病毒”侵入人体的过程中，ACE2就像是“门把手”，病毒抓住它，从而打开了进入细胞的大门。 周强实验室针对这个问题进行了攻坚。第一步，他们要获取ACE2蛋白全长蛋白，但作为膜蛋白的ACE2本身很难在体外稳定获得。周强及博士后鄢仁鸿在文献中发现ACE2与肠道内的一个氨基酸转运蛋白B0AT1能够形成复合物。根据他们过去的研究经验，这个复合物极有可能稳定住ACE2。果然，他们通过共表达的方法获得了ACE2与B0AT1优质稳定的复合物，并利用西湖大学的冷冻电镜平台成功解析了其三维结构，分辨率达到2.9埃，对于病毒识别至关重要的胞外结构域分辨率为2.7埃。通过分析ACE2的全长蛋白结构，周强实验室发现ACE2以二聚体形式存在，同时具有开放和关闭两种构象变化，但两种构象均含有与冠状病毒的相互识别界面。一研究发现为进一步解析全长ACE2和新冠病毒的S蛋白复合物的三维结构奠定了基础。

成果简介：项目在多导航系统兼容、高精度数据仿真、高动态高精度射频信号生成等技术方面取得了突破性的进展，并设计研发了国际国内领先的多体制高性能卫星导航模拟设备。其实现了BD-2（一期，二期）、GPS、GLONASS以及Galileo四个导航系统共22个频点导航信号的高精度仿真。 项目来源：国家十二五重点项目 技术领域：信息技术/先进制造技术/地球观测与导航技术等 应用范围：潜在合作领域 现状特点：国内先进 技术创新：高动态高精度中

寿命预测技术是目前型号开展定延寿工作的关键技术之一。现阶段主要采用寿命试验的方法对产品寿命进行评定。由于经费等因素的限制，所投入的样本往往有限，受产品一致性的影响，这种小样本寿命预测结果往往具有随机性和片面性。而在产品的研制、生产和使用过程中，会存在产品本身及其组成零部件在研制各阶段、不同环境、不同条件下的与寿命相关的多源信息，如各种试验信息、仿真信息、相似产品信息、历史信息等等。因此，可以综合利用这些信息，建立多源信息融合评估模型，对产品的寿命进行预测，从而提高预测结果的可信性。

已有样品/n该成果主要由污水前端调节与基质处理技术、绿狐尾藻湿地生态治理技术、绿狐尾藻湿地和生物质利用技术及尾端潜流渗滤强化处理技术4项核心技术组成，可有效处理养殖废水、生活污水和农田排水、富营养化水体等不同以氮磷污染为主的污水。其对COD、氮磷去除率：养殖废水生态治理为97~99%，生活污水和农田排水为60~80%，富营养化水体为40~60%，治理效果与现行的工程治理模式相当。该成果创新性强，总体居于同类研究国际先进水平，其中在规模化养殖废水、农田排水和农村生活污水、富营养化水体的生态治理领域处于

一、项目分类 关键核心技术突破 二、成果简介 能源消耗和气候变化是人类面临的两大问题。传统热管理系统所带来的高能耗挑战，以及由此导致的温室气体的过度排放，不断加剧全球变暖和极端天气，对世界经济造成重大影响。同时，人们在生产和作业时不可避免地需要暴露在高温暴晒的室外环境，因此，实现零能耗的户外防护成为人们迫切的需求，具有重要的科研价值和战略意义。作为一种面向人体个性化需求、实现人体局部环境加热或冷却的技术，“个人热管理”可以避免将多余的电力浪费在加热或冷却整个建筑物上，具有更高的能源效率，逐渐成为绿色环保、高科技、个性化的方案。通过衣物进行热管理是维持人体个性化热舒适需求的有效方法，有望高效率、低能耗地避免热应激对人体造成的伤害。

冷阴极离子源：研制的冷阴极离子源具有结构简单，引出束流大的特点。目前已有引出口径为6 ，9 和20 ×5 的离子源产品提供给客户，引出束流分别有几十到几百 ，放电电流几百 到几 ，引出电压可以提供有100 -1500 可调和500 -30 可调的2种电源，在离子束照射的有效范围内不均匀性小于10%，稳定度为10%。该源被广泛应用于辅助镀膜，离子刻蚀，离子清

蛋白酶体是细胞中用来调控特定蛋白质的浓度和清除错误折叠蛋白质的主要机制的核心组成部分，是细胞中最普遍的不可或缺的大型全酶超分子复合机器之一，也是迄今为止发现的最大的蛋白降解机器。人源蛋白酶体全酶包含至少64个亚基，由盖子 (Lid)和基座(Base)亚复合体组成的调控颗粒RP(Regulatory Particle)所激活。2016年，该课题组与其合作者在《美国科学院院刊》报道了人源蛋白酶体的基态近原子分辨的冷冻电镜结构，以及三个亚纳米分辨的RP-CP亚复合体亚稳或过渡态的共存结构，并首次发现其中一个亚稳态构象的CP的底物转运通道处于开放状态（见PNAS 2016, 113: 12991-12996）。这一发现被德国马普所Baumeister课题组及其合作者在2017年的一篇《美国科学院院刊》论文中通过酵母蛋白酶体全酶的冷冻电镜亚纳米精度分析进一步证实、引用和比较（见PNAS 2017, 114, 1305-1310）。然而，在这些工作中，CP开放态的全酶结构离近原子分辨还有较大距离，未能充分揭示人源蛋白酶体全酶的激活后的运动行为。毛有东、欧阳颀课题组及其合作者在前期工作的基础上，利用他们自主开发的基于统计流行算法的高性能计算软件ROME（见PLoS ONE 2017, 12:e0182130）与优化的冷冻电镜处理方法，对ATP-γS结合状态下的人源蛋白酶体的全酶冷冻电镜单颗粒数据展开了深入分析，得到了6个共存的动态结构，其中包括3.6埃分辨率的基态结构，3.5埃的开放态CP结构，和三个CP开放态对应的亚稳简并态全酶4.2埃，4.3埃和4.9埃的结构。另外两个中间态结构分辨率为7.0埃和5.8埃。三个CP开放态对应的全酶结构的主要差别在于位于RP的AAA-ATPase激酶马达模块，伴随其不同的构象变化，至少有四个ATP-γS分子稳定结合在不同的AAA-ATPase亚基上，为其在不同核酸结合状态下形成的非稳定动态构象提供了重要证据。该研究首次观察到位于AAA-ATPase激酶马达模块中心的底物转运通道呈现从螺旋到鞍形不同的拓扑结构变化，为进一步分析底物和蛋白酶体全酶的相互作用奠定了重要基础。人源蛋白酶体全酶AAA-ATPase马达模块中心的底物转运通道发生大幅度的拓扑变构