北京大学物理学院凝聚态物理与材料物理研究所、人工微结构和介观物理国家重点实验室刘开辉教授课题组与合作者提出模块化局域元素供应生长技术，成功实现了半导体性二维过渡金属硫族化合物晶圆批量化高效制备，晶圆尺寸可从2英寸扩展至与当代主流半导体工艺兼容的12英寸，有望推动二维半导体材料由实验研究向产业应用过渡，为新一代高性能半导体技术发展奠定了材料基础。2023年7月4日，相关研究以“模块化局域元素供应技术批量制备12英寸过渡金属硫族化合物晶圆”（Modularized Batch Production of 12-inch Transition Metal Dichalcogenides by Local Element Supply）为题，在线发表于《科学通报》（Science Bulletin）。

b0,+AT-rBAT是人体内的一种氨基酸转运蛋白复合物，属于异源多聚体氨基酸转运蛋白（HAT）家族。异源多聚体氨基酸转运蛋白，由轻链蛋白和重链蛋白构成。b0,+AT是其中的轻链蛋白，负责转运底物。而rBAT是其中的重链蛋白，具有负责轻链蛋白细胞膜定位（即将轻链蛋白“护送”到细胞膜上）和维持轻链蛋白的稳定性的作用。 b0,+AT主要分布于小肠和肾脏中。b0,+AT或者rBAT的突变，会诱发胱氨酸尿症，一种先天性遗传疾病。患者尿路中常有胱氨酸结石形成，造成肾绞痛，可引起尿路感染和肾功能衰竭。该病作为一种隐性遗传疾病在人群中的发病率约为1/7000，属于罕见病的一种。研究b0,+AT-rBAT的最新研究成果，揭开了胱氨酸尿症发病的分子机理。复合物的结构和功能，将能帮助我们认识胱氨酸尿症，为可能的治疗方案提供线索。 本项研究工作在全世界首次解析了b0,+AT-rBAT的高分辨率电镜结构。结构显示，b0,+AT蛋白与rBAT蛋白首先形成异源二聚体分子，然后两个异源二聚体分子通过rBAT蛋白的相互作用再进一步形成一个二聚体。体外转运实验表明rBAT蛋白对b0,+AT蛋白的转运活性是必需的；也就是说，b0,+AT要正常发挥转运功能，需要有rBAT蛋白的存在。这与周强实验室2019年解析的LAT1-4F2hc复合物相似。LAT1-4F2hc复合物同属HAT家族，其中的4F2hc蛋白是LAT1蛋白发挥转运活性所必需的。 同时，该研究也首次解析了b0,+AT-rBAT和它的天然底物精氨酸的复合物的冷冻电镜结构，解释了它的底物识别机制。如果把b0,+AT-rBAT复合物比做生物膜上的一艘船，那么被转运的精氨酸，可以被理解为“货物”。研究人员通过解析b0,+AT-rBAT与底物的复合物的结构，可以了解该“货物”如何加载到船上的——这个过程，即为“识别机制”。 在底物结合点附近，科研团队还鉴定出了底物结合位点附近的一个转运调控区域。通过点突变和同位素转运实验，他们证明了该转运调控区域对于b0,+AT-rBAT的转运功能至关重要。西湖大学黄晶实验室采用了分子模拟的方式，亦验证了该区域的重要性。 对于b0,+AT-rBAT复合物突变而导致的胱氨酸尿症，基于上述研究，研究团队进一步揭开了该疾病发生的机理。通过分析已解析出的b0,+AT-rBAT的高分辨率结构，研究人员对突变的位点进行了准确定位，并对这些位点进行了体外生化实验的验证。结果显示，b0,+AT-rBAT的关键位点的突变影响了氨基酸转运的活性，造成了胱氨酸尿症。

本发明涉及4'‑氯‑2‑氨基联苯的制备技术领域，具体涉及一种微通道反应器法合成4'‑氯‑2‑氨基联苯的绿色制备工艺，本发明通过采用一种连续化生产方法，将反应时间从传统的数小时缩短到几十秒至几分钟，生产周期短，反应过程更加稳定，显著提高了反应效率和反应收率；经本发明所述生产工艺得到的4'‑氯‑2‑氨基联苯的纯度达到了93%‑95%，产率达到了80%‑85%。本发明在微通道反应器内反应，可加强传质、传热性能，保持反应温度恒定，避免飞温现象，减少副产物的产生，同时提高了反应过程的安全性，同时微通道反应器内强的传质效果，使得液‑固非均相反应液得到充分地混合，提高了反应效率。具有广泛的应用前景。

本发明公开了一种聚（(甲基)丙烯酸-b-苯乙烯-b-丁二烯-b-苯乙烯）嵌段共聚物胶乳及其制备方法，本发明采用的双亲性大分子可逆加成断裂链转移试剂既作为链转移试剂又作为反应型乳化剂，通过乳液聚合反应直接得到稳定的聚（（甲基）丙烯酸-b-苯乙烯-b-丁二烯-b-苯乙烯）嵌段共聚物胶乳；本发明流程简单，过程环保节能，产物聚（（甲基）丙烯酸-b-苯乙烯-b-丁二烯-b-苯乙烯）嵌段共聚物胶乳在改性沥青、胶粘剂、聚合物增韧改性等许多领域有良好的应用前景。

卡波氏肉瘤病毒，又名人类疱疹病毒8型，是一种重要的人类肿瘤病毒，能导致卡波氏肉瘤和B细胞淋巴瘤等恶性肿瘤。ORF57是KSHV编码的早期基因，在病毒复制过程中能稳定病毒转录的mRNA从而促进病毒复制，是病毒裂解复制过程中的重要功能蛋白。ORF57蛋白半衰期较短，因此维持其稳定性对其发挥功能至关重要。既往报道证实ORF57蛋白通过二聚化而得以稳定，然而ORF57二聚化的详细生化机制长期没有得到充分的阐明。该研究利用X射线衍射技术成功解析了ORF57-CTD蛋白3.5Å分辨率的二聚体结构和3Å分辨率的单体结构，揭示了ORF57-CTD每一个单体球状核心区域底部都含有一个保守的锌离子CHCC结合序列并结合一个锌离子；此外，ORF57-CTD的每个单体N端延伸出一个长臂并包裹住另一个单体核心区域，且两个单体的核心区域以反向平行的形式相互作用。因此，N端长臂和核心区域的相互作用介导了ORF57的二聚化形成

华中农业大学文法学院实验室计算机更新采购项目（二次）竞争性磋商