（专利号：ZL 201410081879.7） 简介：本发明公开一种超级电容器用三维中孔纳米笼状碳材料的一步法制备方法，属于碳材料制备技术领域。该方法是以有机金属配位化合物为碳源和模板，氢氧化钾为活化剂，两者研磨混合后转移至陶瓷坩埚中，采用微波加热制得超级电容器用三维中孔纳米笼状碳材料。所得三维中孔纳米笼状碳材料的比表面积介于1041～1595m2/g之间，总孔孔容介于0.79～1.52cm3/g之间，平均孔径介于3.05～4.88nm之

本发明公开了一种应用于地形模型风场特性风洞试验的三维渐变式边界过渡装置。所述边界过渡装置主要由多个节段串联拼接而成，每一节段包括两块侧板以及面层；每块侧板具有竖边、底边和曲边；两块侧板的曲边上固定铺设所述面层；所述侧板的竖边高度等于地形模型边界对应位置处的高度；所述侧板的底边长度为风洞宽度的5%-8%，且所述侧板的竖边与底边所形成的坡度在20°-40°；所述侧板的曲边线形由方程确定，其中x代表曲边的径向位置，y代表曲边的竖向位置，参数r与m由方程组确定，式中h0为竖边的高度，k0为竖边高度与底边长度之比。本发明能使气流过渡后其风场特性满足要求的前提下，对风洞空间要求低，适用性强。

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作为锂离子电池在储能领域中的替代品，低成本、高性能的钠离子电池是大规模储能的关键战略，正极是其中最关键组件之一，层状氧化物正极由于其组分丰富、结构可控和理论容量高而被深入研究，晶格氧活性的激活有望实现超出层状正极理论极限的超高容量。

蛋白酶体是细胞中用来调控特定蛋白质的浓度和清除错误折叠蛋白质的主要机制的核心组成部分，是细胞中最普遍的不可或缺的大型全酶超分子复合机器之一，也是迄今为止发现的最大的蛋白降解机器。人源蛋白酶体全酶包含至少64个亚基，由盖子 (Lid)和基座(Base)亚复合体组成的调控颗粒RP(Regulatory Particle)所激活。2016年，该课题组与其合作者在《美国科学院院刊》报道了人源蛋白酶体的基态近原子分辨的冷冻电镜结构，以及三个亚纳米分辨的RP-CP亚复合体亚稳或过渡态的共存结构，并首次发现其中一个亚稳态构象的CP的底物转运通道处于开放状态（见PNAS 2016, 113: 12991-12996）。这一发现被德国马普所Baumeister课题组及其合作者在2017年的一篇《美国科学院院刊》论文中通过酵母蛋白酶体全酶的冷冻电镜亚纳米精度分析进一步证实、引用和比较（见PNAS 2017, 114, 1305-1310）。然而，在这些工作中，CP开放态的全酶结构离近原子分辨还有较大距离，未能充分揭示人源蛋白酶体全酶的激活后的运动行为。毛有东、欧阳颀课题组及其合作者在前期工作的基础上，利用他们自主开发的基于统计流行算法的高性能计算软件ROME（见PLoS ONE 2017, 12:e0182130）与优化的冷冻电镜处理方法，对ATP-γS结合状态下的人源蛋白酶体的全酶冷冻电镜单颗粒数据展开了深入分析，得到了6个共存的动态结构，其中包括3.6埃分辨率的基态结构，3.5埃的开放态CP结构，和三个CP开放态对应的亚稳简并态全酶4.2埃，4.3埃和4.9埃的结构。另外两个中间态结构分辨率为7.0埃和5.8埃。三个CP开放态对应的全酶结构的主要差别在于位于RP的AAA-ATPase激酶马达模块，伴随其不同的构象变化，至少有四个ATP-γS分子稳定结合在不同的AAA-ATPase亚基上，为其在不同核酸结合状态下形成的非稳定动态构象提供了重要证据。该研究首次观察到位于AAA-ATPase激酶马达模块中心的底物转运通道呈现从螺旋到鞍形不同的拓扑结构变化，为进一步分析底物和蛋白酶体全酶的相互作用奠定了重要基础。人源蛋白酶体全酶AAA-ATPase马达模块中心的底物转运通道发生大幅度的拓扑变构

基于聚焦离子束－扫描电子显微镜双束(FIB-SEM)的切割－扫描操作, 能够使材料的微纳结构在三维空间的精确重构得以实现。经过多年经验的积累，已开发出一套针对拥有复杂微纳结构的金属陶瓷复合材料进行三维重构的技术解决方案。该技术在固体氧化物燃料电池领域，为固体多孔电极材料的微纳尺度精确定量分析提供了有力的技术支持。作为本领域的知名专家,美国西北工业大学的 Scott A. Barnett 教授曾在国际 SOFC 领域规模最大的年会 International Symposium on SOFC 中重