本发明的主要工作是基于多源异构网络推断主体(用户)之间的社 会关系(包括同类型之间或不同类型之间的主体关系，本发明中只以用 户为例)的方法，异构网络是指网络中主体类型多种或者主体之间的关 系类型多种，关系可以分为好友和其他两种。主要内容包括在两个(例 如 Twitter 网络、通讯网络)异构网络中，两个网络的主体类型都包含有 用户，但不同网络中主体之间的关系链接类型是不同的在 Twitter 网络 中用户之间的关系是

利用1组并列的IGBT作为驱动原件，利用多个电磁继电器进行换向。由于只使用1组并列的IGBT,克服以往4组IGBT组合的换向缺点。

本发明公开了一种适用于单级式并网光伏逆变器的最大功率跟 踪方法。所述最大功率跟踪方法特征在于周期性执行如下步骤：(1)采 样光伏阵列输出电压，判断光伏阵列输出电压是否降低到设置的临界 值以下，是则跳过步骤(2)、(3)、(4)执行步骤(5)，否则执行步骤(2)；(2) 判断光伏阵列电压是否增加，若是则执行步骤(3)，否则跳过步骤(3)执 行步骤(4)；(3)记录当前光伏阵列电压和并网电流指令；(4)增加并网电 流指令并限幅，限幅值为步骤(5)中的记录值；(5)记录当前并网电流指 令，并减小并网电流指

本项目成果在国家重大项目的支持下，面向具有战略意义的高效传动重大需求和国际前沿，针对国外的技术封锁，从掌握液力传动产品瞬态复杂流动机理着手，提出了大功率液力节能产品定子/转子多流域耦合的尺度解析模拟方法，创建了动态空间非定常多尺度漩涡流动可视化测量体系；首创了定子/转子耦合叶片边界层流动新型仿生主动控制技术，实现仿生耦合叶片减阻增效；构建以用户需求为导向封装的大功率液力产品优化集成设计体系，形成融合轴向力动态监控模型和运行热平衡反馈自动补偿系统，攻克了大功率液力产品设计与制造过程中“性能预测难、叶片优化难、动态匹配难、精确制造难、极限工况运维”等难题，最终形成了适应大型泵与风机等高耗能设备的自调节的大功率液力调速装置、满足首台最大吨位12吨装载机用的高效率液力变矩器、匹配大吨位和长距离制动的重型车用液力辅助系统等新型绿色节能液力传动产品。 研究团队 吉林大学机械与航空航天工程学院 刘春宝教授研发团队。 成果成熟度 批量

项目成果/简介:本项目成果在国家重大项目的支持下，面向具有战略意义的高效传动重大需求和国际前沿，针对国外的技术封锁，从掌握液力传动产品瞬态复杂流动机理着手，提出了大功率液力节能产品定子/转子多流域耦合的尺度解析模拟方法，创建了动态空间非定常多尺度漩涡流动可视化测量体系；首创了定子/转子耦合叶片边界层流动新型仿生主动控制技术，实现仿生耦合叶片减阻增效；构建以用户需求为导向封装的大功率液力产品优化集成设计体系，形成融合轴向力动态监控模型和运行热平衡反馈自动补偿系统，攻克了大功率液力产品设计与制造过程中“性能预测难、叶片优化难、动态匹配难、精确制造难、极限工况运维”等难题，最终形成了适应大型泵与风机等高耗能设备的自调节的大功率液力调速装置、满足首台最大吨位12吨装载机用的高效率液力变矩器、匹配大吨位和长距离制动的重型车用液力辅助系统等新型绿色节能液力传动产品。研究团队吉林大学机械与航空航天工程学院 刘春宝教授研发团队。成果成熟度批量应用范围:本项目成果通过突破“流动解析实现高精度预测性能”、“性能预测指导叶片设计”、“流动解析完善液力产品匹配建模”、“先进制造保证液力产品与设计一致”、“大功率液力调速装置自动补偿系统智能运维系统”等涉及设计、制造与运维等核心难题的、紧密相连的关键技术，实现了在工程机械、重型商用车、电力和化工等行业成功应节能降耗的目的。“大功率液力调速产品集成设计关键技术及其节能应用”、“工程机械液力变矩器绿色节能设计与制造关键技术及产业化应用”项目先后获得2020年吉林省技术进步一等奖和2019年中国机械工业科技进步二等奖。项目成果完全拥有自主知识产权，整体技术达到国际先进水平，标志着我国已完全掌握绿色节能液力传动产品设计、制造核心技术，提高了国产液力产品的国际竞争力，突破了传统设计方法的局限性，扭转了国外产品逆向开发的局面，打破了国内液力产品不成体系而难以推广应用的现状，极大地提升了自主品牌大功率液力产品的综合性能和生产效率，有效降低了开发成本，促进了绿色制造与应用产业的节能减排，带动了国内相关产业的发展，为我国培养了大批工程机械液力传动领域专业人才。本项目制造的液力变矩器、液力缓速器、液力偶合器等成果先后在国内首台最大吨位12吨柳工装载机、国内首台重型铁路养护车用的YH350多档变速器、一汽解放J6卡车、电力和化工等“大国重器”大功率调速设备中得到应用。

蛋白酶体是细胞中用来调控特定蛋白质的浓度和清除错误折叠蛋白质的主要机制的核心组成部分，是细胞中最普遍的不可或缺的大型全酶超分子复合机器之一，也是迄今为止发现的最大的蛋白降解机器。人源蛋白酶体全酶包含至少64个亚基，由盖子 (Lid)和基座(Base)亚复合体组成的调控颗粒RP(Regulatory Particle)所激活。2016年，该课题组与其合作者在《美国科学院院刊》报道了人源蛋白酶体的基态近原子分辨的冷冻电镜结构，以及三个亚纳米分辨的RP-CP亚复合体亚稳或过渡态的共存结构，并首次发现其中一个亚稳态构象的CP的底物转运通道处于开放状态（见PNAS 2016, 113: 12991-12996）。这一发现被德国马普所Baumeister课题组及其合作者在2017年的一篇《美国科学院院刊》论文中通过酵母蛋白酶体全酶的冷冻电镜亚纳米精度分析进一步证实、引用和比较（见PNAS 2017, 114, 1305-1310）。然而，在这些工作中，CP开放态的全酶结构离近原子分辨还有较大距离，未能充分揭示人源蛋白酶体全酶的激活后的运动行为。毛有东、欧阳颀课题组及其合作者在前期工作的基础上，利用他们自主开发的基于统计流行算法的高性能计算软件ROME（见PLoS ONE 2017, 12:e0182130）与优化的冷冻电镜处理方法，对ATP-γS结合状态下的人源蛋白酶体的全酶冷冻电镜单颗粒数据展开了深入分析，得到了6个共存的动态结构，其中包括3.6埃分辨率的基态结构，3.5埃的开放态CP结构，和三个CP开放态对应的亚稳简并态全酶4.2埃，4.3埃和4.9埃的结构。另外两个中间态结构分辨率为7.0埃和5.8埃。三个CP开放态对应的全酶结构的主要差别在于位于RP的AAA-ATPase激酶马达模块，伴随其不同的构象变化，至少有四个ATP-γS分子稳定结合在不同的AAA-ATPase亚基上，为其在不同核酸结合状态下形成的非稳定动态构象提供了重要证据。该研究首次观察到位于AAA-ATPase激酶马达模块中心的底物转运通道呈现从螺旋到鞍形不同的拓扑结构变化，为进一步分析底物和蛋白酶体全酶的相互作用奠定了重要基础。人源蛋白酶体全酶AAA-ATPase马达模块中心的底物转运通道发生大幅度的拓扑变构