蛋白酶体是细胞中用来调控特定蛋白质的浓度和清除错误折叠蛋白质的主要机制的核心组成部分，是细胞中最普遍的不可或缺的大型全酶超分子复合机器之一，也是迄今为止发现的最大的蛋白降解机器。人源蛋白酶体全酶包含至少64个亚基，由盖子 (Lid)和基座(Base)亚复合体组成的调控颗粒RP(Regulatory Particle)所激活。2016年，该课题组与其合作者在《美国科学院院刊》报道了人源蛋白酶体的基态近原子分辨的冷冻电镜结构，以及三个亚纳米分辨的RP-CP亚复合体亚稳或过渡态的共存结构，并首次发现其中一个亚稳态构象的CP的底物转运通道处于开放状态（见PNAS 2016, 113: 12991-12996）。这一发现被德国马普所Baumeister课题组及其合作者在2017年的一篇《美国科学院院刊》论文中通过酵母蛋白酶体全酶的冷冻电镜亚纳米精度分析进一步证实、引用和比较（见PNAS 2017, 114, 1305-1310）。然而，在这些工作中，CP开放态的全酶结构离近原子分辨还有较大距离，未能充分揭示人源蛋白酶体全酶的激活后的运动行为。毛有东、欧阳颀课题组及其合作者在前期工作的基础上，利用他们自主开发的基于统计流行算法的高性能计算软件ROME（见PLoS ONE 2017, 12:e0182130）与优化的冷冻电镜处理方法，对ATP-γS结合状态下的人源蛋白酶体的全酶冷冻电镜单颗粒数据展开了深入分析，得到了6个共存的动态结构，其中包括3.6埃分辨率的基态结构，3.5埃的开放态CP结构，和三个CP开放态对应的亚稳简并态全酶4.2埃，4.3埃和4.9埃的结构。另外两个中间态结构分辨率为7.0埃和5.8埃。三个CP开放态对应的全酶结构的主要差别在于位于RP的AAA-ATPase激酶马达模块，伴随其不同的构象变化，至少有四个ATP-γS分子稳定结合在不同的AAA-ATPase亚基上，为其在不同核酸结合状态下形成的非稳定动态构象提供了重要证据。该研究首次观察到位于AAA-ATPase激酶马达模块中心的底物转运通道呈现从螺旋到鞍形不同的拓扑结构变化，为进一步分析底物和蛋白酶体全酶的相互作用奠定了重要基础。人源蛋白酶体全酶AAA-ATPase马达模块中心的底物转运通道发生大幅度的拓扑变构

课题组首先开发双靶向探针通过共识别循环肿瘤细胞用于嗜铬细胞瘤的早期诊断。利用间碘汴胍 (MIGB)功能化的磁珠作为捕获探针和奥曲肽(DOTA)修饰的信号探针，通过与甲肾上腺素转运体(NET)和生长抑素SSTR2结合，实现全血中PCC-CTCs的精准捕获与检测，同时为嗜铬细胞瘤早期诊断提供实时、特异生物标志物和治疗靶标。

研究者通过X射线光电子能谱证明界面修饰层对电子传输层与钙钛矿层缺陷的双重钝化作用；通过光、电信号的瞬态响应，证明苯丙氨酸层可提升界面处的载流子电荷转移；通过本课题组创建的宽场荧光成像显微镜，实现了抑制碘缺陷移动的实时原位观测。

该项研究工作提出了新的面向复杂种植和灌溉条件的农业区遥感蒸散发时空数据的融合方法，该算法采用农业区相对均匀气象和灌溉条件的水文响应单元代替传统的分解窗口，并提出一种ET校正的方法，基于作物种植结构对ET进行分解和重构。

李微课题组利用N-phenyltrifluoroacetimidoyl (PTFAI)和2-diphenylphosphinoyl-acetyl (DPPA)这两种基团，分别通过远程导向以高立体选择性实现了多种糖基的α和β糖苷化。

西安交通大学能源与动力工程学院加速器中子源低能段真空设备竞争性磋商

近日，物理科学与技术学院俞云伟教授课题组在时域天文学领域取得了新的研究进展，揭示了快变蓝色光学暂现源的磁陀星统计性质及其和长伽马射线暴、超亮超新星的可能内在联系，相关研究成果于8月22日发表于国际权威期刊《TheAstrophysicalJournalLetters》。

报道了pre-tRNA结合人源tRNA剪接内切酶 (tRNA splicing endonuclease, TSEN) 复合物处于“预催化”和“催化后”两种状态的高分辨率结构，结合体外生化，揭示了TSEN复合物识别和剪切pre-tRNA内含子的分子机理。