春风如酥，花开烂漫，最是一年好时节。走在田间的小路上举目望去，蝴蝶翩飞，如果看到上图的两种蝴蝶，它们翅膀上的特征如此不同，你或许会认为它们是不同的物种，而事实上它们是同一物种，只不过是在不同的季节有不同的外部形态。这种现象在生物学上称之为表型可塑性。

西湖大学细胞命运调控实验室继3月份报道人源电压门控钾离子通道Eag2电压感应下的延迟整流机制后1，团队联合Victor Chang心脏研究所在Nature Communications杂志发表题为"A mechanical-coupling mechanism in OSCA/TMEM63 channel mechanosensitivity"的研究论文。

蛋白酶体是细胞中用来调控特定蛋白质的浓度和清除错误折叠蛋白质的主要机制的核心组成部分，是细胞中最普遍的不可或缺的大型全酶超分子复合机器之一，也是迄今为止发现的最大的蛋白降解机器。人源蛋白酶体全酶包含至少64个亚基，由盖子 (Lid)和基座(Base)亚复合体组成的调控颗粒RP(Regulatory Particle)所激活。2016年，该课题组与其合作者在《美国科学院院刊》报道了人源蛋白酶体的基态近原子分辨的冷冻电镜结构，以及三个亚纳米分辨的RP-CP亚复合体亚稳或过渡态的共存结构，并首次发现其中一个亚稳态构象的CP的底物转运通道处于开放状态（见PNAS 2016, 113: 12991-12996）。这一发现被德国马普所Baumeister课题组及其合作者在2017年的一篇《美国科学院院刊》论文中通过酵母蛋白酶体全酶的冷冻电镜亚纳米精度分析进一步证实、引用和比较（见PNAS 2017, 114, 1305-1310）。然而，在这些工作中，CP开放态的全酶结构离近原子分辨还有较大距离，未能充分揭示人源蛋白酶体全酶的激活后的运动行为。毛有东、欧阳颀课题组及其合作者在前期工作的基础上，利用他们自主开发的基于统计流行算法的高性能计算软件ROME（见PLoS ONE 2017, 12:e0182130）与优化的冷冻电镜处理方法，对ATP-γS结合状态下的人源蛋白酶体的全酶冷冻电镜单颗粒数据展开了深入分析，得到了6个共存的动态结构，其中包括3.6埃分辨率的基态结构，3.5埃的开放态CP结构，和三个CP开放态对应的亚稳简并态全酶4.2埃，4.3埃和4.9埃的结构。另外两个中间态结构分辨率为7.0埃和5.8埃。三个CP开放态对应的全酶结构的主要差别在于位于RP的AAA-ATPase激酶马达模块，伴随其不同的构象变化，至少有四个ATP-γS分子稳定结合在不同的AAA-ATPase亚基上，为其在不同核酸结合状态下形成的非稳定动态构象提供了重要证据。该研究首次观察到位于AAA-ATPase激酶马达模块中心的底物转运通道呈现从螺旋到鞍形不同的拓扑结构变化，为进一步分析底物和蛋白酶体全酶的相互作用奠定了重要基础。人源蛋白酶体全酶AAA-ATPase马达模块中心的底物转运通道发生大幅度的拓扑变构

近日，东南大学物理学院王金兰教授与美国德克萨斯大学奥斯汀分校刘远越教授团队合作，基于第一性原理的多尺度模拟方法，结合真实电催化反应条件，在单原子稳定性方面取得了最新研究进展。

西安交通大学席光教授课题组成功将人工智能三维图像识别技术应用于离心压缩机的优化工作中，并与沈阳鼓风机集团股份有限公司合作完成了国际上首个完全三维离心叶轮的优化设计及试验验证工作。

近日，西湖大学郑钜圣、郭天南团队联合中山大学、剑桥大学等团队首次在中国汉族人群中揭示了血液蛋白质组的遗传机制。

近期，西安交大刘畅研究员等通过将大量间隙氧原子（12 at%）固溶进TiZrNb系中熵合金，将其屈服强度提升至接近理论强度的4.2 GPa（C. Liu et al.Nat. Commun.13, 1102 (2022)）。

本发明公开了一种在光强分布不均匀环境下的融合光流和SIFT特征点匹配的低动态载体速度计算方法，通过安装在移动载体上的车载摄像机采集载体的动态图像，采用金字塔Lucas?Kanade光流和SIFT特征点匹配两种算法分别检测出当前帧和下一帧图像中的特征点并对其进行匹配，然后根据匹配成功的若干对特征点所对应的像素位移计算出在载体坐标系下的速度V光流、VSIFT，并将两者的差值ΔV以及加速度差值Δa输入到改进的自适应卡尔曼滤波器,对光流法计算得到的载体速度VSIFT进行直接校正。通过本发明求取速度精度高和求