在植物自噬发生调控机理研究
发现自噬蛋白激酶复合体成员ATG1和ATG13蛋白在营养缺陷及恢复条件下,其稳定性受26S蛋白酶体动态调控。在正常生长条件下,E3泛素连接酶SINAT1和SINAT2与自噬起始复合体中的ATG13蛋白相互作用,通过K48连接的泛素化修饰,促进ATG13蛋白的降解,从而抑制自噬过程的发生。在营养缺陷条件下,SINAT6则通过竞争性结合ATG13,抑制ATG13蛋白的泛素化降解,促进自噬发生。深入研究表明,ATG13a蛋白中K607和K609两个关键的赖氨酸残基对于其泛素化及抑制自噬发生至关重要。进一步,研究发现TRAF1a和TRAF1b作为接头分子,参与了SINAT1/SINAT2及SINAT6对ATG13蛋白的稳定性调控。同时,该研究揭示了ATG1蛋白通过磷酸化修饰,在营养缺陷条件下反馈调节TRAF1接头分子蛋白的稳定性,进一步维持植物自噬发生水平的稳态(如上图所示)。与其生理功能一致,拟南芥atg1a atg1b atg1c三突变体表现出提前衰老、对营养缺陷异常敏感、及TRAF1a蛋白稳定性下降的表型。该论文揭示了拟南芥SINAT家族蛋白通过介导ATG13蛋白的泛素化修饰和稳定性,影响植物自噬发生的分子机制,具有重要的科学意义。
中山大学
2021-04-13