组蛋白H3的N端翻译后修饰在调控基因转录活性和染色质结构方面发挥着非常重要的功能，其异常修饰可能会导致发育紊乱和癌症的发生。

传统上多采用Ni/Au金属作为LED的电极，降低出光效率，因此，需要采用 透明电极。针对LED对透明电极的要求，利用磁控溅射法在玻璃衬底上设计不同 气氛、衬底温度、工作气压、溅射功率、靶距、溅射时间等参数下的实验制备 CI0和ZA0薄膜，探寻制备两类薄膜的合适的工艺条件；并研究了退火处理对制 备薄膜的结构和性能的影响。制备出高质量、高性能的CI0和ZA0薄膜，发现薄 膜的透光率均在80%以上，甚至可高达91%,电阻率达到10-3Q. cm数量级或 更低，达到了 LED用透明电极薄膜材料的性能要求。

传统上多采用Ni/Au金属作为LED的电极，降低出光效率，因此，需要采用透明电极。针对LED对透明电极的要求，利用磁控溅射法在玻璃衬底上设计不同气氛、衬底温度、工作气压、溅射功率、靶距、溅射时间等参数下的实验制备CIO和ZAO薄膜，探寻制备两类薄膜的合适的工艺条件；并研究了退火处理对制备薄膜的结构和性能的影响。制备出高质量、高性能的CIO和ZAO薄膜，发现薄膜的透光率均在80%以上，甚至可高达91％，电阻率达到10－3Ω.cm数

产品详细介绍PF-1C型复合氟离子电极，集氟离子选择电极与参比电极为一体，单独1只电极即可进行使用。用于测定水溶液中氟离子活度或间接测定能与氟离子形成稳定络合物的离子活度的电极。复合氟离子电极技术参数：测量范围：10-1~10-5MF（即1-5PF或1900-0.19PPM）溶液温度：15~35℃绝缘电阻：大于等于1乘10（11次方）欧姆电极内阻：小于等于10兆欧零电位：0-1PF液接界：陶瓷芯参比电极：Ag/Agcl电极接口：BNC外形尺寸:￠12×140mm

本发明公开了一种光电化学太阳能电池光电极微纳结构制造工艺，包括步骤：1)在洁净硅片上热生长一层 SiO₂薄膜、2)在有 SiO₂层的硅片表面光刻出圆孔阵列图形、3)刻蚀暴露的 SiO₂，将光刻的图形转移到 SiO₂层、4)镀Cu 膜、5)去除表面的光刻胶及光刻胶表面的 Cu、6)生长 Si 微米线阵列、7)在 Si 微

本发明公开了一种光电化学太阳能电池光电极微纳结构制造工 艺，包括步骤：1)在洁净硅片上热生长一层 SiO2 薄膜、2)在有 SiO2 层的硅片表面光刻出圆孔阵列图形、3)刻蚀暴露的 SiO2，将光刻的图 形转移到 SiO2 层、4)镀 Cu 膜、5)去除表面的光刻胶及光刻胶表面的 Cu、6)生长 Si 微米线阵列、7)在 Si 微米线表面镀一层 ZnO 膜、8)在 Si 微米线表面生长 ZnO 纳米线、9)在 ZnO 纳米线表面制备一层 CdS 薄 膜 、 10) 在 ZnO/CdS 结 构 表 面

轴突导向因子受体Robo3在调控轴突导向过程中发挥着重要作用。Robo3有两个选择性剪接体，Robo3.1和Robo3.2；它们分别在连合神经元穿越脊髓底板前和后的轴突中特异表达，从而分别控制轴突穿越底板。姬生健在美国工作期间参与的研究表明，Robo3.2可以在穿越后的轴突中局部翻译并受无义介导的RNA衰减（NMD）通路的调控（Colak, Ji et al., Cell）。 姬生健课题组接着对Robo3.1在连合神经元的穿越前轴突内高表达而在穿越后突触内消失这一现象进行了深入的机制研究。课题组首次发现Robo3.1蛋白质的半衰期非常短，其蛋白水平的维持需要持续性的翻译。接着，课题组发现Robo3.1的mRNA被m6A修饰，并可以和m6A阅读器蛋白YTHDF1结合。小鼠的体外和体内实验研究表明，Robo3.1的翻译受YTHDF1调控，从而控制连合神经元的轴突导向。

产品详细介绍实验室离子电极，PCL-1型氯离子电极，6801型钠离子电极，PNH3-1型氨气敏电极，PCa-1型钙离子电极，PBF4-1型氟硼酸根电极，PNO3-1型硝酸根离子电极，PI-1型碘离子电极，PCN-1型氰离子电极，PBr-1型溴离子电极，PAg/S-1型银硫离子电极，PCu-1型铜离子电极 技术指标： 名称 型号 测量范围 敏感膜类型 内阻 溶液温度 外形尺寸（D×Lmm） 钾电极 PK-1 10-1～10-5 PVC膜 ≤50 5~60 φ10×120 钙电极 PCa-1 10-1～10-5 PVC膜 ≤50 5~60 φ10×120 硝酸根电极 pNO3-1 10-1～10-5 PVC膜 ≤50 5~60 φ10×120 氟硼酸根电极 pBF4-1 10-1～3×10-6 PVC膜 ≤50 5~60 φ10×120 高氯酸根电极 pCIO4-1 10-1～5×10-6 PVC膜 ≤50 5~60 φ10×120 氯电极 pCI-1 10-1～5×10-5 盐膜 < 1 5~60 φ10×120 溴电极 pBr-1 10-1～5×10-6 盐膜 < 0.5 5~60 φ10×120 碘电极 pI-1 10-1～5×10-7 盐膜 < 0.5 5~60 φ10×120 氢电极 pCN-1 10-2～10-6 盐膜 < 30 5~60 φ10×120 银 / 硫电极 PAg/S-1 10-1～5×10-7 盐膜 < 0.05 5~60 φ10×120 铅电极 pPb-1 10-1～5×10-7 盐膜 < 0.5 5~60 φ10×120 铜电极 pCu-1 10-1～5×10-7 盐膜 < 0.5 5~60 φ10×120

   FTO对人体发育至关重要，FTO酶活功能的紊乱会影响发育和多种疾病的发生，包括肥胖和癌症等。N6-甲基腺嘌呤（m6A）作为mRNA上含量最为丰富的甲基化修饰，是首个被报道的FTO去甲基酶活生理底物。之后陆续报道FTO生理底物还包括mRNA上5’帽端后的N6，2'-O-二甲基化腺嘌呤（cap m6Am），snRNA的m6A和m6Am，tRNA的N1-甲基腺嘌呤（m1A），除此之外还有体外活性底物单链DNA上的N6-甲基脱氧腺嘌呤（6mA）和N3-甲基胸腺嘧啶（3mT）与单链RNA上的N3-甲基尿嘧啶（m3U）。FTO如何识别众多的核酸修饰碱基，是否有催化选择性，如何结合多种RNA，FTO为什么对cap m6Am的活性高于单链RNA上的m6A，及FTO为什么对单链RNA或DNA上的m1A没有活性却对tRNA或茎环结构上的m1A有活性？回答这些FTO的酶催化分子机制有待于蛋白-核酸复合物晶体结构的解析。然而FTO蛋白与核酸底物结合力太弱，致使获得FTO蛋白-核酸复合物晶体结构一直是该领域的挑战和难点。

上海交通大学生命科学技术学院、微生物代谢国家重点实验室吴更教授与武汉大学王连荣、陈实教授团队合作，揭示了细菌DNA硫化修饰中催化第一步反应的半胱氨酸脱硫酶发生构象变化，使其活性位点半胱氨酸朝向底物半胱氨酸移动5.5埃以发起攻击的催化机制。最新研究成果以“Structural Analysis of an L-Cysteine Desulfurase from an Ssp DNA Phosphorothioation System”为题发表在《mBio》杂志上。刘立琼等为第一作者，吴更、王连荣为通讯作者，上海交通大学生命科学技术学院、微生物代谢国家重点实验室为第一单位。本文是团队自2018年Nature Communications上发表的细菌采用SBD结构域识别硫化修饰DNA的结构机理及2020年Nature Microbiology上发表的II型DNA硫化修饰系统的SspB、SspE晶体结构的延续和扩展。在细菌的DNA硫化修饰（不管是早先发现的Dnd修饰系统还是新近发现的Ssp修饰系统）途径中，都由一个半胱氨酸脱硫酶催化第一步的反应，即半胱氨酸脱硫酶的活性位点半胱氨酸对底物半胱氨酸上的硫原子发起亲核攻击反应，将活化的硫原子转移到半胱氨酸脱硫酶的活性位点半胱氨酸上，以进行后续的将硫原子加进DNA的反应。2020年4月初团队在Nature Microbiology上发表的文章“SspABCD-SspE is a phosphorothioation-sensing bacterial defense system with broad antiphage activities”，从探索海洋弧菌的高频单链磷硫酰化修饰入手，通过比较基因组学和分子遗传学手段，鉴定出以SspABCD为修饰元、SspE为限制元的单链磷硫酰化限制-修饰系统。该系统与之前发现的磷硫酰化（以DndABCDE为修饰元以产生双链DNA磷硫酰化、DndFGH为限制元）的Dnd系统均迥然不同，并首次阐明了细菌磷硫酰化限制-修饰系统赋予宿主抑制噬菌体入侵的能力。同时，通过结构生物学和生物化学手段，解析了SspB蛋白的晶体结构，揭示其两个保守motif的关键残基对其DNA缺刻酶活性非常重要；解析了SspE蛋白的晶体结构，发现其N端结构域有依赖于DNA磷硫酰化修饰的NTP水解酶活性，而其C端结构域有DNA缺刻酶活性，从而阐明了该系统DNA磷硫酰化修饰与限制两部分功能耦合的分子机理。研究还发现SspABCD作为修饰蛋白在宿主基因组DNA上产生磷硫酰化修饰，SspE作为限制元能够感应基因组DNA上的磷硫酰化修饰从而区别宿主自身与外源的遗传物质，并利用其核酸酶活性对入侵噬菌体的DNA进行大范围的缺刻，从而抑制噬菌体DNA的复制。本研究解析了新发现的II型DNA硫化修饰系统中的半胱氨酸脱硫酶SspA（来源于弧菌）与底物半胱氨酸的复合物晶体结构，分辨率为1.8埃。结构揭示SspA通过其天冬酰胺N150和精氨酸R340残基来识别底物半胱氨酸，如果将这两个残基突变则会严重破坏细菌的DNA硫化修饰。在结构中，SspA的活性位点半胱氨酸C314与底物半胱氨酸的距离长达8.9埃，这就产生了一个有趣的问题——SspA是怎么催化脱硫反应的？通过计算机分子动力学模拟，作者发现SspA的活性位点半胱氨酸C314在催化过程中向底物半胱氨酸移动了5.5埃，从而把它们之间的距离缩短到便于发生反应的范围内。本研究通过简正模式分析，发现弧菌的SspA、大肠杆菌的IscS、链霉菌的DndA（这两个都是I型DNA硫化修饰系统的）的活性位点半胱氨酸虽然处在不同的相对位置和不同的二级结构上，但都有着向各自的底物半胱氨酸的运动。本研究进一步通过在上海光源BL19U2生物小角X射线散射（简称SAXS）线站收集的数据，从头搭建了SspA在溶液中结构的分子模型。发现SspA在溶液中的结构与分子动力学模拟后SspA的结构更为接近，它们之间的SAXS数据的χ2偏差只有1.04埃，远低于从SspA的晶体结构推算出的SAXS数据之间的χ2偏差3.70埃。这从实验上证实了前述的计算机分子动力学模拟和简正模式分析的结果。弧菌SspA的活性位点半胱氨酸在催化过程中，活性位点半胱氨酸朝向底物半胱氨酸移动了5.5埃的距离（A）分子动力学模拟  （B）简正模式分析  （C）小角X射线散射实验数据与晶体结构经过分子动力学模拟后的结果和晶体结构的比较  本研究通过X射线晶体结构解析、分子动力学模拟、小角X射线散射等多种研究手段的结合，揭示了细菌DNA硫化修饰这一神奇现象中催化关键的第一步半胱氨酸底物脱硫反应的酶的催化机理，解答了半胱氨酸脱硫酶家族是如何克服活性位点半胱氨酸与底物半胱氨酸之间很长的距离这一长期悬而未决的问题，使人们对于细菌DNA硫化修饰的认识和理解又前进了一步。该研究获国家自然科学基金（31872627、31670106）的支持。​​​​